Anticorpo NAP-2 (3H428): sc-71642

L'anticorpo NAP-2 (3H428) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva la proteina NAP-2 di origine umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo anti-NAP-2 (3H428) è disponibile in formato non coniugato e fornisce ai ricercatori uno strumento affidabile per lo studio di questa importante proteina. Il NAP-2, noto anche come peptide attivante i neutrofili 2, svolge un ruolo cruciale nella risposta immunitaria mediando la chemiotassi e la degranulazione dei neutrofili, processi essenziali durante l'infiammazione. Il NAP-2 deriva dalla proteina basica piastrinica (PBP), un membro della famiglia delle α-chemochine, che viene immagazzinato negli α-granuli delle piastrine e rilasciato al momento dell'attivazione. Al momento della scissione proteolitica della PBP, vengono generati diversi peptidi biologicamente attivi, tra cui NAP-2, fondamentale per il reclutamento dei neutrofili nei siti di lesione o infezione. Il gene che codifica la PBP umana si trova sul cromosoma 4q13.3 e la comprensione della funzione di NAP-2 è importante per chiarire il suo ruolo nelle malattie infiammatorie e nei potenziali interventi terapeutici. L'anticorpo NAP-2 (3H428) è una risorsa preziosa per i ricercatori che studiano i meccanismi dell'infiammazione e il potenziale terapeutico delle chemochine in varie malattie.

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Anticorpo NAP-2 (3H428) Riferimenti:

1. Down-regulation delle funzioni dei neutrofili da parte della chemochina CXC ELR(+) proteina basica piastrinica.  |  Ehlert, JE., et al. 2000. Blood. 96: 2965-72. PMID: 11049972
2. La proteina basica piastrinica umana/peptide attivante del tessuto connettivo-III mappa in un cluster genico sul cromosoma 4q12-q13 insieme ad altri geni della superfamiglia delle beta-tromboglobuline.  |  Wenger, RH., et al. 1991. Hum Genet. 87: 367-8. PMID: 1830861
3. Formazione del peptide 2 attivante i neutrofili dal peptide III attivante il tessuto connettivo di derivazione piastrinica da parte di diverse proteinasi tissutali.  |  Car, BD., et al. 1991. Biochem J. 275 (Pt 3): 581-4. PMID: 2039437
4. Caratterizzazione della proteina basica piastrinica umana, una forma precursore del fattore piastrinico 4 a bassa affinità e della beta-tromboglobulina.  |  Holt, JC., et al. 1986. Biochemistry. 25: 1988-96. PMID: 2423119
5. Le chemochine CXC connective tissue activating peptide-III e neutrophil activating peptide-2 sono enzimi che degradano l'eparina e l'eparan solfato.  |  Hoogewerf, AJ., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 3268-77. PMID: 7852412
6. I residui amino-terminali nella struttura cristallina del peptide attivante il tessuto connettivo III (des10) bloccano la sequenza chemiotattica ELR.  |  Malkowski, MG., et al. 1997. J Mol Biol. 266: 367-80. PMID: 9047370
7. Struttura e bioattività di CTAP-III e NAP-2 ricombinanti umani.  |  Proudfoot, AE., et al. 1997. J Protein Chem. 16: 37-49. PMID: 9055206

L'anticorpo PBP preferito è l'anticorpo PBP (C-24): sc-73636.