Date published: 2025-10-26

00800 4573 8000

SCBT Portrait Logo
Seach Input

n-Octyl-oligo-oxyethylene (CAS 27252-75-1)

0.0(0)
Scrivi una recensioneFai una domanda

Nomi alternativi:
Octyl-POE
Applicazione:
n-Octyl-oligo-oxyethylene è un detergente utile per la solubilizzazione, la purificazione e la cristallizzazione delle proteine
Numero CAS:
27252-75-1
Formula molecolare:
C8H18O(C2H4O)n
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

LINK RAPIDI

Il n-ottil-oligo-ossietilene (2-OE) è un detergente per la solubilizzazione, la purificazione e la cristallizzazione delle proteine di membrana. Il n-ottil-oligo-ossietilene è utilizzato come solvente, tensioattivo ed emulsionante in molti prodotti industriali e di consumo, come prodotti per la pulizia, cosmetici e per la cura della persona. Viene anche utilizzato come reagente o catalizzatore nella sintesi organica e nella produzione di farmaci e coloranti. Inoltre, è stato dimostrato che riduce la viscosità del muco, ha effetti antinfiammatori e ha un effetto protettivo sulla pelle.


n-Octyl-oligo-oxyethylene (CAS 27252-75-1) Referenze

  1. Regioni del lipopolisaccaride coinvolte nell'attivazione della proteasi di membrana esterna OmpT di Escherichia coli.  |  Kramer, RA., et al. 2002. Eur J Biochem. 269: 1746-52. PMID: 11895445
  2. Le strutture cristalline spiegano le proprietà funzionali di due porine di E. coli.  |  Cowan, SW., et al. 1992. Nature. 358: 727-33. PMID: 1380671
  3. Il ruolo critico dei detergenti nella cristallizzazione delle proteine di membrana.  |  Rosenbusch, JP. 1990. J Struct Biol. 104: 134-8. PMID: 2088442
  4. Cristallizzazione e caratterizzazione preliminare ai raggi X della maltoporina di Escherichia coli.  |  Stauffer, KA., et al. 1990. J Mol Biol. 211: 297-9. PMID: 2137884
  5. Etichettatura topografica di proteine formanti pori della membrana esterna di Escherichia coli.  |  Page, MG. and Rosenbusch, JP. 1986. Biochem J. 235: 651-61. PMID: 2428354
  6. La struttura beta densamente impacchettata all'interfaccia proteina-lipide della porina è rivelata dalla microscopia crioelettronica ad alta risoluzione.  |  Sass, HJ., et al. 1989. J Mol Biol. 209: 171-5. PMID: 2553985
  7. Concentrazioni micellari critiche dei detergenti.  |  Zulauf, M., et al. 1989. Methods Enzymol. 172: 528-38. PMID: 2747541
  8. Le triplette di canali porinici si fondono in singole uscite nelle membrane esterne di Escherichia coli.  |  Engel, A., et al. Nature. 317: 643-5. PMID: 2997617
  9. Caratterizzazione della principale proteina dell'involucro di Escherichia coli. Disposizione regolare sul peptidoglicano e insolito legame con il dodecil-solfato.  |  Rosenbusch, JP. 1974. J Biol Chem. 249: 8019-29. PMID: 4609976
  10. Una nuova procedura per l'isolamento della proteina mielinica cerebrale in forma legata ai lipidi.  |  Riccio, P., et al. 1984. FEBS Lett. 177: 236-40. PMID: 6209168
  11. Topologia della proteina recettoriale del fago lambda. Mappatura dei bersagli del clivaggio proteolitico in relazione ai siti di legame per i fagi o gli anticorpi monoclonali.  |  Schenkman, S., et al. 1984. J Biol Chem. 259: 7570-6. PMID: 6234303
  12. La citocromo c ossidasi solubilizzata di Paracoccus denitrificans è un monomero.  |  Ludwig, B., et al. 1982. J Biol Chem. 257: 5576-8. PMID: 6279605
  13. L'unità regolatrice del GTP stimolante Ns e l'unità catalitica dell'adenilato ciclasi sono strettamente associate: conseguenze meccaniche.  |  Arad, H., et al. 1984. Proc Natl Acad Sci U S A. 81: 6579-83. PMID: 6436817
  14. Sistema di fosfotransferasi batteriche. Solubilizzazione e purificazione dell'enzima II specifico per il glucosio dalle membrane di Salmonella typhimurium.  |  Erni, B., et al. 1982. J Biol Chem. 257: 13726-30. PMID: 6754716

Informazioni ordini

Nome del prodottoCodice del prodottoUNITÀPrezzoQuantitàPreferiti

n-Octyl-oligo-oxyethylene, 5 ml

sc-286437
5 ml
$255.00

n-Octyl-oligo-oxyethylene, 25 ml

sc-286437A
25 ml
$357.00