Le chinasi proteiche Ca2+/calmodulina-dipendenti (CaM chinasi) sono una sottofamiglia strutturalmente correlata di serina/treonina chinasi che comprende CaMKI, CaMKII, CaMKIV e le chinasi della catena leggera della miosina (MYLK, designate anche MLCK). Le chinasi MYLK fosforilano le catene leggere regolatrici della miosina per catalizzare l'interazione della miosina con i filamenti di actina, dando luogo all'attività contrattile. Esistono isoforme MYLK non muscolari, muscolari lisce e muscolari scheletriche/cardiache. Il gene MYLK (designato anche MYLK1) codifica sia le isoforme muscolari lisce che quelle non muscolari, nonché la telokina, una piccola isoforma C-terminale espressa solo nel muscolo liscio con la capacità di stabilizzare i filamenti di miosina non fosforilati. Per il gene MYLK sono descritte diverse varianti di trascrizione. Le isoforme MYLK del muscolo liscio e non muscolare sono espresse in un'ampia varietà di tessuti adulti e fetali. Le isoforme muscolari scheletriche/cardiache di MYLK sono codificate da un gene separato, MYLK2 (designato anche skMLCK). MYLK sembra essere un bersaglio delle PAK (chinasi attivate da p21). L'interazione di PAK1 con MYLK determina una diminuzione dell'attività di MYLK e della fosforilazione della catena leggera della miosina.
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Anticorpo MYLK (MLJ-7) Riferimenti:
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