Anticorpo μ-crystallin (E-8): sc-393048

Le cristalline si dividono in due classi: specifiche per il taxon, o enzimatiche, e ubiquitarie. Le cristalline ubiquitarie costituiscono le principali proteine del cristallino degli occhi dei vertebrati, dove mantengono la trasparenza e l'indice di rifrazione della lente. Le cristalline taxon-specifiche, designate anche cristalline filogeneticamente limitate, comprendono la λ-, la µ- e la ζ-cristallina, che condividono tutte l'omologia con vari enzimi. La λ-cristallina è meglio descritta nel coniglio, dove condivide l'omologia con la L-3-idrossiacil-CoA deidrogenasi del maiale. Il gene della µ-cristallina umana mappa sul cromosoma 16p13 e codifica una proteina espressa nel tessuto neurale, nel muscolo e nel rene. A differenza di altre cristalline, la µ-cristallina non svolge un ruolo strutturale nel tessuto del cristallino, ma lega NADPH e ormone tiroideo, il che indica che potrebbe avere altre funzioni regolatorie o di sviluppo. La ζ-cristallina/chinone reduttasi è presente a bassi livelli nel tessuto del cristallino umano. Ha un'attività di chinone reduttasi NADPH-dipendente, diversa da quella di altre chinone reduttasi conosciute, e può svolgere un ruolo di proteina legante l'elemento di risposta al pH.

L'anticorpo µ-crystallin preferito è l'anticorpo µ-crystallin (F-11): sc-376687.