Anticorpo mSin3B (H-5): sc-55516

È ormai assodato che la regolazione di Myc sulla proliferazione e sul differenziamento cellulare coinvolge una famiglia di fattori di trascrizione correlati. Uno di questi fattori, Max, è un partner eterodimerico obbligato per Myc e può anche formare etero-dimeri con almeno quattro proteine correlate, denominate Mad 1, Mxi 1 (alternativamente denominata Mad 2), Mad 3 e Mad 4. Come Mad 1 e Mxi 1, l'associazione di Mad 3 e Mad 4 con Max determina una repressione trascrizionale. Sia Myc che le proteine Mad hanno un'emivita breve e la loro sintesi è strettamente regolata, mentre l'espressione di Max è costitutiva e relativamente stabile. Sono stati identificati due cDNA di mammifero correlati che hanno dimostrato di codificare proteine leganti Mad. Entrambe possiedono un'omologia di sequenza con il repressore di trascrizione Sin3 del lievito, compresi quattro domini conservati a elica anfipatica accoppiata (PAH). mSin3A e mSin3B interagiscono specificamente con le proteine Mad attraverso il loro secondo dominio a elica anfipatica accoppiata (PAH2). È stato suggerito che gli eterodimeri Mad-Max reprimano la trascrizione legando mSin3 al DNA come corepressori.

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Anticorpo mSin3B (H-5) Riferimenti:

1. Il fattore di silenziamento restrittivo neurale recluta il complesso mSin3 e l'istone deacetilasi per reprimere geni bersaglio specifici del neurone.  |  Naruse, Y., et al. 1999. Proc Natl Acad Sci U S A. 96: 13691-6. PMID: 10570134
2. Espressione delle proteine repressori trascrizionali mSin3A e 3B durante l'invecchiamento e la senescenza replicativa.  |  Kyrylenko, S., et al. 2000. Biochem Biophys Res Commun. 275: 455-9. PMID: 10964686
3. Identificazione di Sds3 di mammifero come componente integrale del complesso corepressore Sin3/istone deacetilasi.  |  Alland, L., et al. 2002. Mol Cell Biol. 22: 2743-50. PMID: 11909966
4. Un'istone metiltransferasi associata all'ERG (ets-related gene) interagisce con le istone deacetilasi 1/2 e con i corepressori della trascrizione mSin3A/B.  |  Yang, L., et al. 2003. Biochem J. 369: 651-7. PMID: 12398767
5. Ruolo della plasticità strutturale e dinamica in Sin3: il dominio libero PAH2 è un modulo ripiegato in mSin3B.  |  van Ingen, H., et al. 2006. J Mol Biol. 358: 485-97. PMID: 16519900
6. Dispiegamento e dimerizzazione accoppiati da parte del dominio PAH2 del corepressore Sin3A di mammifero.  |  Zhang, Y., et al. 2006. J Mol Biol. 360: 7-14. PMID: 16813833
7. L'attività di SWI/SNF è necessaria per la repressione degli enzimi metabolici del deossiribonucleotide trifosfato attraverso il reclutamento di mSin3B.  |  Gunawardena, RW., et al. 2007. J Biol Chem. 282: 20116-23. PMID: 17510060
8. Studi NMR in soluzione di apo-mSin3A e -mSin3B rivelano che i domini PAH1 e PAH2 sono strutturalmente indipendenti.  |  He, Y. and Radhakrishnan, I. 2008. Protein Sci. 17: 171-5. PMID: 18042683
9. Il legame del complesso repressore REST-mSIN3b con piccole molecole ripristina la trascrizione dei geni neuronali in modelli di malattia di Huntington.  |  Conforti, P., et al. 2013. J Neurochem. 127: 22-35. PMID: 23800350
10. L'espressione della proteina repressore trascrizionale mSin3A ma non mSin3B è indotta durante l'apoptosi neuronale.  |  Korhonen, P., et al. 1998. Biochem Biophys Res Commun. 252: 274-7. PMID: 9813182

L'anticorpo mSin3B preferito è l'anticorpo mSin3B (H-4): sc-13145.