Anticorpo MO25 (919I2G): sc-517655

L'anticorpo MO25 (919I2G) è un anticorpo monoclonale di topo IgG1 a catena leggera kappa che rileva la proteina MO25 di origine murina, russa e umana mediante western blotting (WB). L'anticorpo anti-MO25 (919I2G) è disponibile nel formato non coniugato e offre ai ricercatori uno strumento affidabile per lo studio di questa importante proteina. MO25, nota anche come proteina 39 legante il calcio, svolge un ruolo cruciale nella regolazione della serina/treonina chinasi LKB1, che è un soppressore tumorale chiave coinvolto nell'omeostasi energetica e nel metabolismo cellulare. L'interazione tra MO25 e LKB1 è fondamentale per la corretta localizzazione e attivazione di LKB1, in quanto MO25 facilita la traslocazione di LKB1 dal nucleo al citoplasma, potenziando così le funzioni di soppressore tumorale. La disregolazione di questo complesso può portare a un'alterata attività di LKB1, contribuendo allo sviluppo della sindrome di Peutz-Jeghers e aumentando il rischio di vari tipi di cancro. L'anticorpo MO25 (919I2G) consente ai ricercatori di comprendere i meccanismi molecolari alla base della regolazione di LKB1 e le sue implicazioni nella biologia del cancro.

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MO25 Riferimenti:

1. Proteina soppressore del tumore LKB1: PARtaker della polarità cellulare.  |  Baas, AF., et al. 2004. Trends Cell Biol. 14: 312-9. PMID: 15183188
2. L'allenamento di resistenza aumenta la proteina LKB1 e MO25 ma non l'attività della chinasi proteica attivata dall'AMP nel muscolo scheletrico.  |  Taylor, EB., et al. 2004. Am J Physiol Endocrinol Metab. 287: E1082-9. PMID: 15292028
3. Analisi del complesso LKB1-STRAD-MO25.  |  Boudeau, J., et al. 2004. J Cell Sci. 117: 6365-75. PMID: 15561763
4. Gli esteri di acil-CoA a lunga catena inibiscono la fosforilazione della proteina chinasi attivata dall'AMP alla treonina-172 da parte di LKB1/STRAD/MO25.  |  Taylor, EB., et al. 2005. Am J Physiol Endocrinol Metab. 288: E1055-61. PMID: 15644453
5. Identificazione della chinasi SNRK, legata al saccarosio e non fermentante, come nuovo substrato della LKB1.  |  Jaleel, M., et al. 2005. FEBS Lett. 579: 1417-23. PMID: 15733851
6. TOPORS, implicato nella degenerazione retinica, è una proteina cilia-centrosomale.  |  Chakarova, CF., et al. 2011. Hum Mol Genet. 20: 975-87. PMID: 21159800
7. TOPORS modula H2AX discriminando gli stress genotossici.  |  Seong, KM., et al. 2012. J Biochem Mol Toxicol. 26: 429-38. PMID: 22972498
8. TOPORS, una proteina soppressore di tumori, contribuisce al mantenimento di un'architettura cromatinica di ordine superiore.  |  Ji, L., et al. 2020. Biochim Biophys Acta Gene Regul Mech. 1863: 194518. PMID: 32113985
9. Mutazioni di TOPORS identificate in famiglie con retinite pigmentosa.  |  He, K., et al. 2022. Ophthalmic Genet. 43: 371-377. PMID: 35254173
10. Le attività concertate di TOPORS e RNF4, ubiquitina ligasi mirate a SUMO, sono essenziali per la gestione dello stress e la proliferazione cellulare.  |  Liu, JCY., et al. 2024. Nat Struct Mol Biol. 31: 1355-1367. PMID: 38649616
11. L'inibizione della TOPORS ubiquitin ligase aumenta l'efficacia degli agenti ipometilanti del DNA attraverso la stabilizzazione di DNMT1.  |  Kaito, S., et al. 2024. Nat Commun. 15: 7359. PMID: 39198387
12. La sindrome di Peutz-Jeghers è causata da mutazioni in una nuova serina-treonina chinasi.  |  Jenne, DE., et al. 1998. Nat Genet. 18: 38-43. PMID: 9425897