Date published: 2025-9-9

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Maltotetraitol (CAS 66767-99-5)

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Nomi alternativi:
α-D-glucopyranosyl-(1-4)-α-D-glucopyranosyl-(1-4)-a-D-glucopyranosyl-(1-4)-D-glucitol
Numero CAS:
66767-99-5
Purezza:
≥95%
Peso molecolare:
668.59
Formula molecolare:
C24H44O21
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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Il maltotetraitolo, un disaccaride composto da quattro molecole di glucosio interconnesse da legami glicosidici, è un substrato prezioso per esaminare gli enzimi legati al metabolismo dei carboidrati, tra cui la maltasi e l'amilasi. Funge anche da substrato per studiare i trasportatori di assorbimento dei carboidrati, come il trasportatore del maltosio. Inoltre, il maltotetraitolo è utile per chiarire la struttura e la funzionalità dei carboidrati, in particolare i legami glicosidici che collegano le molecole di glucosio.


Maltotetraitol (CAS 66767-99-5) Referenze

  1. Strutture cristalline della proteina legante la maltodestrina/maltosio complessata con oligosaccaridi ridotti: flessibilità della struttura terziaria e legame con il ligando.  |  Duan, X., et al. 2001. J Mol Biol. 306: 1115-26. PMID: 11237621
  2. Prove strutturali di un ruolo dominante delle interazioni non polari nel legame di un recettore di trasporto/chemosensoriale con i suoi ligandi altamente polari.  |  Duan, X. and Quiocho, FA. 2002. Biochemistry. 41: 706-12. PMID: 11790091
  3. Caratterizzazione strutturale di miscele di oligosaccaridi neutri mediante una combinazione di elettrocromatografia capillare e spettrometria di massa tandem a trappola ionica.  |  Que, AH. and Novotny, MV. 2003. Anal Bioanal Chem. 375: 599-608. PMID: 12638042
  4. Valutazione della stabilità relativa delle conformazioni proteiche ligate rispetto a quelle prive di ligando con il metodo Simplicial Neighborhood Analysis of Protein Packing (SNAPP).  |  Sherman, DB., et al. 2004. Proteins. 56: 828-38. PMID: 15281134
  5. Destrina destrinasi e destrano di Gluconobacter oxydans.  |  Naessens, M., et al. 2005. J Ind Microbiol Biotechnol. 32: 323-34. PMID: 15973532
  6. Schema d'azione dell'alfa-amilasi di Aspergillus oryzae in mezzi concentrati.  |  Graber, M. and Combes, D. 1990. Biotechnol Bioeng. 36: 12-8. PMID: 18592604
  7. La dipendenza dal pH del modello d'azione nella reazione catalizzata dall'alfa-amilasi del pancreas suino per i substrati malto-oligosaccaridici.  |  Ishikawa, K., et al. 1991. Arch Biochem Biophys. 289: 124-9. PMID: 1898059
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  9. Le basi molecolari della scissione e del trasporto del glicogeno nello Streptococcus pneumoniae.  |  Abbott, DW., et al. 2010. Mol Microbiol. 77: 183-99. PMID: 20497336
  10. Struttura della maltosiltransferasi GlgE di Streptomyces, un omologo di un bersaglio antitubercolare geneticamente validato.  |  Syson, K., et al. 2011. J Biol Chem. 286: 38298-38310. PMID: 21914799
  11. Ruolo dell'acqua nel legame del ligando con la proteina legante il maltosio: intuizione di un nuovo protocollo di docking basato sulla teoria molecolare della solvatazione 3D-RISM-KH.  |  Huang, W., et al. 2015. J Chem Inf Model. 55: 317-28. PMID: 25545470
  12. Valutazione degli addotti dimerici metallo-glicano mediante etichettatura isotopica e spettrometria di massa a mobilità ionica.  |  Morrison, KA., et al. 2018. J Am Soc Mass Spectrom. 29: 1638-1649. PMID: 29802562
  13. Ispezione dei siti attivi degli isozimi dell'alfa-amilasi salivare umana mediante maltooligosaccaridi sostituiti all'estremità non riducente con residui 2-piridilamino.  |  Omichi, K. and Ikenaka, T. 1986. J Biochem. 99: 1245-52. PMID: 3486866
  14. Inibizione degli enzimi digestivi umani da parte di malto-oligosaccaridi idrogenati.  |  Würsch, P. and Del Vedovo, S. 1981. Int J Vitam Nutr Res. 51: 161-5. PMID: 6169675
  15. Due modalità di legame con il ligando nella proteina legante il maltosio di Escherichia coli. Studio di risonanza elettronica paramagnetica dei cambiamenti conformazionali globali indotti dal ligando mediante etichettatura di spin diretta al sito.  |  Hall, JA., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 17610-4. PMID: 9211909

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