Date published: 2025-9-6

00800 4573 8000

SCBT Portrait Logo
Seach Input

Lysinonorleucine (CAS 25612-46-8)

5.0(1)
Scrivi una recensioneFai una domanda

Vedere citazioni di prodotto (2)

Applicazione:
Lysinonorleucine è un derivato della lisina e dell'idrossilisina
Numero CAS:
25612-46-8
Peso molecolare:
275.34
Formula molecolare:
C12H25N3O4
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

LINK RAPIDI

La lisinonorleucina è un dipeptide che trova applicazione nella ricerca biochimica grazie al suo ruolo di biomarcatore del danno proteico, in particolare nello studio del cross-linking e della degradazione delle proteine. Viene utilizzato per valutare l'entità dell'ossidazione delle proteine e degli eventi di reticolazione in varie condizioni sperimentali, compresi gli studi sullo stress ossidativo e sull'invecchiamento in sistemi cellulari e tissutali. La presenza di lisinonorleucina nelle proteine è indicativa dei prodotti finali della glicazione avanzata (AGE), che i ricercatori analizzano per comprendere il processo di invecchiamento e gli effetti a lungo termine dell'iperglicemia nei sistemi biologici. Inoltre, la lisinonorleucina è coinvolta nell'elucidazione dei percorsi legati al turnover proteico e alle modifiche post-traslazionali, fornendo approfondimenti sui meccanismi cellulari per il mantenimento dell'integrità delle proteine. La sua quantificazione è essenziale anche nel campo della proteomica, dove contribuisce alla caratterizzazione di miscele proteiche complesse e all'identificazione di nuove interazioni proteina-proteina.


Lysinonorleucine (CAS 25612-46-8) Referenze

  1. Effetto dell'iper- e microgravità sui controlli post-traslazionali del collagene degli osteoblasti MC3T3-E1.  |  Saito, M., et al. 2003. J Bone Miner Res. 18: 1695-705. PMID: 12968680
  2. Differenze correlate all'intensità nella modificazione post-traslazionale del collagene negli osteoblasti MC3T3-E1 dopo l'esposizione a ultrasuoni pulsati a bassa e alta intensità.  |  Saito, M., et al. 2004. Bone. 35: 644-55. PMID: 15336600
  3. Un sistema modello a due componenti per studiare l'architettura dell'assemblaggio dell'elastina in vitro.  |  Mithieux, SM., et al. 2005. J Struct Biol. 149: 282-9. PMID: 15721582
  4. Riduzione del grado di mineralizzazione e dei legami crociati enzimatici del collagene e aumento della pentosidina indotta dalla glicazione nella corteccia del collo femorale in casi di frattura del collo femorale.  |  Saito, M., et al. 2006. Osteoporos Int. 17: 986-95. PMID: 16552468
  5. Ruolo dei legami crociati enzimatici e indotti dalla glicazione del collagene come determinante della qualità dell'osso in ratti WBN/Kob spontaneamente diabetici.  |  Saito, M., et al. 2006. Osteoporos Int. 17: 1514-23. PMID: 16770520
  6. Elastina e proteine associate all'elastina dell'aorta e del polmone dei suini.  |  Richmond, VL. 1990. Connect Tissue Res. 25: 131-7. PMID: 2175693
  7. Sintesi dei legami crociati del collagene nell'endotelio vascolare in coltura.  |  Levene, CI., et al. 1989. Br J Exp Pathol. 70: 621-6. PMID: 2605112
  8. Valutazione della reticolazione derivata dalla lisilossidasi nel cheratocono mediante cromatografia liquida/spettrometria di massa.  |  Takaoka, A., et al. 2016. Invest Ophthalmol Vis Sci. 57: 126-36. PMID: 26780316
  9. L'elastina è eterogeneamente reticolata.  |  Schräder, CU., et al. 2018. J Biol Chem. 293: 15107-15119. PMID: 30108173
  10. Le modificazioni dell'allisina perturbano la struttura e la mobilità della tropoelastina su scala locale e globale.  |  Ozsvar, J., et al. 2019. Matrix Biol Plus. 2: 100002. PMID: 33543005
  11. Nucleosidi e aminoacidi isolati dal Cordyceps sinensis proteggono dalla mielosoppressione indotta dalla ciclofosfamide nei topi.  |  Zhang, Y., et al. 2022. Nat Prod Res. 36: 6056-6059. PMID: 35188001
  12. Digestione dell'elastasi e analisi biochimica dell'elastina di un elastofibroma.  |  Nakamura, Y., et al. 1986. Cancer. 58: 1070-5. PMID: 3637115
  13. Sintesi della lisinonorleucina e analisi spettrometrica di massa della lisinonorleucina e della merodesmosina nel legamento bovino e nella membrana del guscio d'uovo.  |  Oishi, K., et al. 2023. Arch Biochem Biophys. 740: 109585. PMID: 37001748
  14. L'istone H1 è un substrato della lisil ossidasi e contiene residui endogeni di borotritide sodica.  |  Kagan, HM., et al. 1983. Biochem Biophys Res Commun. 115: 186-92. PMID: 6137217
  15. Rilevazione in cromatografia liquida ad alta prestazione a colonna singola e in fluorescenza di legami crociati immaturi, maturi e senescenti del collagene.  |  Saito, M., et al. 1997. Anal Biochem. 253: 26-32. PMID: 9356137

Informazioni ordini

Nome del prodottoCodice del prodottoUNITÀPrezzoQuantitàPreferiti

Lysinonorleucine, 5 mg

sc-207837
5 mg
$337.00