Date published: 2025-9-6

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Lys-Lys-Lys (CAS 13184-14-0)

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Nomi alternativi:
Trilysine
Applicazione:
Lys-Lys-Lys è una parte cationica
Numero CAS:
13184-14-0
Purezza:
≥97%
Peso molecolare:
402.53
Formula molecolare:
C18H38N6O4
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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Il Lys-Lys-Lys, noto anche come tripeptide composto da tre aminoacidi lisina legati tra loro, svolge un ruolo fondamentale nello studio della struttura e della funzione delle proteine nell'ambito della ricerca in biochimica e biologia molecolare. Questo tripeptide serve come modello per comprendere il comportamento dei polipeptidi e l'importanza dei residui di lisina nelle interazioni, nelle modificazioni e nella stabilità delle proteine. I residui di lisina sono noti per la loro carica positiva a pH fisiologico, che li rende parte integrante dello studio delle interazioni elettrostatiche all'interno delle proteine e tra proteine e altre biomolecole. La natura ripetitiva di Lys-Lys-Lys consente agli scienziati di esplorare gli effetti dei tratti di polilisina nelle proteine, compreso il loro ruolo nei segnali di localizzazione nucleare, l'interazione con il DNA e l'impatto sul ripiegamento e l'aggregazione delle proteine. Questo tripeptide viene anche utilizzato in varie applicazioni di ricerca per sondare la specificità di enzimi come le chinasi e le acetiltransferasi che hanno come bersaglio i residui di lisina, fornendo approfondimenti sulle interazioni enzima-substrato e sulla regolazione della funzione proteica attraverso le modificazioni post-traduzionali.


Lys-Lys-Lys (CAS 13184-14-0) Referenze

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  2. I tripeptidi adottano strutture stabili in acqua. Uno studio combinato di spettroscopia Raman visibile polarizzata, FTIR e VCD.  |  Eker, F., et al. 2002. J Am Chem Soc. 124: 14330-41. PMID: 12452707
  3. I tripeptidi con catene laterali ionizzabili adottano una struttura di poliprolina II perturbata in acqua.  |  Eker, F., et al. 2004. Biochemistry. 43: 613-21. PMID: 14730965
  4. Caratterizzazione dei legami incrociati lisina-guanina in seguito all'ossidazione con un solo elettrone di un oligonucleotide contenente guanina in presenza di un peptide trilisina.  |  Perrier, S., et al. 2006. J Am Chem Soc. 128: 5703-10. PMID: 16637637
  5. Differenze meccanicistiche nella formazione di nanoparticelle di DNA in presenza di oligolisine e poli-L-lisina.  |  Nayvelt, I., et al. 2007. Biomacromolecules. 8: 477-84. PMID: 17291071
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  7. Analisi dell'interazione di un peptide trilisina con il DNA alla base della formazione di legami incrociati guanina-lisina: intuizioni dalla dinamica molecolare.  |  Chan, CH., et al. 2019. Phys Chem Chem Phys. 21: 23418-23424. PMID: 31624816
  8. Costruzione e caratterizzazione di una piattaforma di rilascio di curdlan-trilisina siRNA funzionalizzata con folati per il trattamento in vivo del carcinoma epatico.  |  Qi, Y., et al. 2021. Colloids Surf B Biointerfaces. 198: 111491. PMID: 33302149
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  10. Reticolazione online di peptidi e proteine durante la spettrometria di massa a ionizzazione elettrolitica contenuta.  |  Burris, BJ., et al. 2023. Anal Chem. 95: 1085-1094. PMID: 36534015
  11. Myxobacter AL-1 proteasi II: scissione specifica del legame peptidico sul lato amminico della lisina.  |  Wingard, M., et al. 1972. J Bacteriol. 112: 940-9. PMID: 4343825
  12. Inibizione competitiva del rilascio di istamina indotto da 48/80 da parte del benzalconio cloruro e dei suoi analoghi e del recettore delle poliammine nei mastociti.  |  Read, GW., et al. 1982. J Pharmacol Exp Ther. 222: 652-7. PMID: 6180160
  13. Substrati glicopeptidici sintetici per l'endocitosi mediata da recettori da parte dei macrofagi.  |  Robbins, JC., et al. 1981. Proc Natl Acad Sci U S A. 78: 7294-8. PMID: 6278467
  14. Antigenicità dei fullereni: anticorpi specifici per i fullereni e loro caratteristiche.  |  Chen, BX., et al. 1998. Proc Natl Acad Sci U S A. 95: 10809-13. PMID: 9724786

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