Date published: 2025-11-2

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Leuhistin (CAS 129085-76-3)

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Nomi alternativi:
(2R,3S)-3-Amino-2-hydroxy-2-(1H-imidazol-4-ylmethyl)-5-methylhexanoic acid
Applicazione:
Leuhistin è un inibitore dell'aminopeptidasi N (CD13)
Numero CAS:
129085-76-3
Peso molecolare:
241.3
Formula molecolare:
C11H19N3O3
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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La leuhistina è una sostanza chimica che funziona come potente inibitore dell'istone deacetilasi. Esercita il suo meccanismo d'azione legandosi al sito attivo degli enzimi istone deacetilasi, impedendo così la deacetilazione delle proteine istoniche. Questa inibizione porta a un aumento dell'acetilazione degli istoni, con conseguente alterazione della struttura della cromatina e dell'espressione genica. Modulando lo stato di acetilazione degli istoni, Leuhistin può svolgere un ruolo nella regolazione di vari processi cellulari, tra cui la trascrizione, la riparazione del DNA e la progressione del ciclo cellulare. La sua capacità di colpire gli enzimi istone deacetilasi può essere utile per studiare la regolazione epigenetica dell'espressione genica e il suo impatto sulla funzione cellulare. Nelle applicazioni di sviluppo, il meccanismo d'azione della leuhistina a livello molecolare fornisce indicazioni sui complessi meccanismi alla base della regolazione genica e della dinamica della cromatina.


Leuhistin (CAS 129085-76-3) Referenze

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  2. Le attività esopeptidasi dell'intestino medio di Aedes aegypti sono indotte dall'alimentazione con sangue.  |  Noriega, FG., et al. 2002. J Insect Physiol. 48: 205-212. PMID: 12770120
  3. Inversione della contrazione del gel di collagene stimolata dall'angiotensina II nei fibroblasti cardiaci mediante inibizione delle aminopeptidasi.  |  Lijnen, PJ., et al. 2005. J Cardiovasc Pharmacol. 45: 68-73. PMID: 15613982
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  8. Probestina, un nuovo inibitore dell'aminopeptidasi M, prodotto da Streptomyces azureus MH663-2F6. I. Tassonomia, produzione, isolamento, proprietà fisico-chimiche e attività biologiche.  |  Aoyagi, T., et al. 1990. J Antibiot (Tokyo). 43: 143-8. PMID: 1968900
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  11. Separazione funzionale del trasporto e dell'idrolisi dei dipeptidi nelle vescicole della membrana del brush border renale.  |  Daniel, H. and Adibi, SA. 1994. FASEB J. 8: 753-9. PMID: 8050675
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  13. Alanil aminopeptidasi dal plasma seminale umano: purificazione, caratterizzazione e localizzazione immunoistochimica nel tratto genitale maschile.  |  Huang, K., et al. 1997. J Biochem. 122: 779-87. PMID: 9399582
  14. Caratterizzazione dell'aminopeptidasi N dalla membrana brush border dell'intestino medio della larva del baco da seta, Bombyx mori, come enzima dello zinco.  |  Hua, G., et al. 1998. Biochim Biophys Acta. 1383: 301-10. PMID: 9602161
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