Date published: 2025-9-8

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Anticorpo kynureninase (E-5): sc-390360

5.0(1)
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Schede Tecniche
  • kynureninase Antibody E-5 è un monoclonale di topo IgG1 κ kynureninase antibody, citato in 2 pubblicazioni, fornito in 200 µg/ml
  • generato contro gli amminoacidi 104-308 mappati nella regione interna di kynureninase di origine human
  • kynureninase Antibody (E-5) é raccomandato per il rilevamento di kynureninase di origine human in WB, IP, IF e ELISA
  • kynureninase Antibody (E-5) é disponibile coniugato con agarose per IP; HRP per WB, IHC(P) ed ELISA; sia con phycoerythrin o FITC per IF, IHC(P) e FCM
  • disponibile anche coniugato con Alexa Fluor® 488, Alexa Fluor® 546; Alexa Fluor® 594 o Alexa Fluor® 647 per IF, IHC (P) e FCM
  • disponibile anche coniugato con Alexa Fluor® 680 o Alexa Fluor® 790 per WB (NIR), IF e FCM
  • Contattaci per ricevere un FREE 10 µg sample di kynureninase (E-5): sc-390360.
  • m-IgG Fc BP-HRP, 1 BP-HRP">m-IgG1 BP-HRP e m-IgGκ BP-HRP sono i reagenti secondari preferiti per l'anticorpo kynureninase (E-5) per applicazioni WB. Questi reagenti sono ora offerti in bundle con l'anticorpo kynureninase (E-5)(vedere le informazioni per l'ordine sotto).

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L'anticorpo kynureninase (E-5) è un anticorpo monoclonale IgG1 κ di topo contro la kynureninase (designato anche come anticorpo kynureninase) che rileva la proteina kynureninase di origine umana mediante WB, IP, IF ed ELISA. L'anticorpo anti-chinureninasi (E-5) è disponibile sia nella forma non coniugata, sia in molteplici forme coniugate di anticorpo anti-chinureninasi, tra cui agarosio, HRP, PE, FITC e molteplici coniugati Alexa Fluor®. La chinureninasi, nota anche come L-chinurenina idrolasi, è un enzima citoplasmatico di 465 aminoacidi. La chinureninasi è coinvolta in due vie: la degradazione della L-chinurenina e la biosintesi del cofattore NAD(+). La funzione principale della chinureninasi è quella di catalizzare la scissione della L-chinurenina in acido antranilico e della L-3-idrossichinurenina in acido 3-idrossiantranilico, mostrando una preferenza per la forma L-3-idrossi. La cinureninasi forma un omodimero, utilizza il piridossal fosfato come cofattore ed è inibita dalla o-metossibenzoilalanina (OMBA). La chinureninasi è ampiamente espressa, con livelli massimi riscontrati nei polmoni, nella placenta e nel fegato. La carenza di chinureninasi porta all'iperchinureninuria, un disturbo caratterizzato dall'incapacità di scindere il triptofano in acido nicotinico (vitamina B6). L'aumento dei livelli di attività della chinureninasi si osserva nelle condizioni infiammatorie sistemiche e cerebrali.

Solo per ricerca in vitro. Non destinato ad uso Diagnostico o Terapeutico.

Alexa Fluor® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® e Odyssey® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences

Anticorpo kynureninase (E-5) Riferimenti:

  1. Purificazione e caratterizzazione biochimica di alcune proprietà della chinureninasi umana ricombinante.  |  Walsh, HA. and Botting, NP. 2002. Eur J Biochem. 269: 2069-74. PMID: 11985583
  2. IDROSSICHININURIA: UN CASO DI ANOMALIA DEL METABOLISMO DEL TRIPTOFANO PROBABILMENTE DOVUTO A UNA CARENZA DI CHINURENINASI.  |  KOMROWER, GM., et al. 1964. Arch Dis Child. 39: 250-6. PMID: 14169454
  3. Aciduria xanturica dovuta a una mutazione nella KYNU che codifica la chinureninasi.  |  Christensen, M., et al. 2007. J Inherit Metab Dis. 30: 248-55. PMID: 17334708
  4. Meccanismo di formazione dell'acido chinolinico da parte del cervello nelle malattie neurologiche infiammatorie. Attenuazione della sintesi di L-triptofano da parte di 6-cloro-triptofano e 4-cloro-3-idrossi-antranilato.  |  Heyes, MP., et al. 1993. Brain. 116 (Pt 6): 1425-50. PMID: 8293279
  5. Isolamento ed espressione di un clone di cDNA codificante la chinureninasi umana.  |  Alberati-Giani, D., et al. 1996. Eur J Biochem. 239: 460-8. PMID: 8706755
  6. Encefalopatia congenita non progressiva e sordità con episodi intermittenti di coma e ipercinureninuria.  |  Cheminal, R., et al. 1996. J Inherit Metab Dis. 19: 25-30. PMID: 8830173
  7. Clonazione ed espressione ricombinante della chinureninasi umana e di ratto.  |  Toma, S., et al. 1997. FEBS Lett. 408: 5-10. PMID: 9180257

Informazioni ordini

Nome del prodottoCodice del prodottoUNITÀPrezzoQuantitàPreferiti

kynureninase Anticorpo (E-5)

sc-390360
200 µg/ml
$316.00

kynureninase (E-5): m-IgG Fc BP-HRP Bundle

sc-530138
200 µg Ab; 10 µg BP
$354.00

kynureninase (E-5): m-IgGκ BP-HRP Bundle

sc-523509
200 µg Ab, 40 µg BP
$354.00

kynureninase (E-5): m-IgG1 BP-HRP Bundle

sc-543885
200 µg Ab; 20 µg BP
$354.00

kynureninase Anticorpo (E-5) AC

sc-390360 AC
500 µg/ml, 25% agarose
$416.00

kynureninase Anticorpo (E-5) HRP

sc-390360 HRP
200 µg/ml
$316.00

kynureninase Anticorpo (E-5) FITC

sc-390360 FITC
200 µg/ml
$330.00

kynureninase Anticorpo (E-5) PE

sc-390360 PE
200 µg/ml
$343.00

kynureninase Anticorpo (E-5) Alexa Fluor® 488

sc-390360 AF488
200 µg/ml
$357.00

kynureninase Anticorpo (E-5) Alexa Fluor® 546

sc-390360 AF546
200 µg/ml
$357.00

kynureninase Anticorpo (E-5) Alexa Fluor® 594

sc-390360 AF594
200 µg/ml
$357.00

kynureninase Anticorpo (E-5) Alexa Fluor® 647

sc-390360 AF647
200 µg/ml
$357.00

kynureninase Anticorpo (E-5) Alexa Fluor® 680

sc-390360 AF680
200 µg/ml
$357.00

kynureninase Anticorpo (E-5) Alexa Fluor® 790

sc-390360 AF790
200 µg/ml
$357.00

What antigen retrieval buffer (pH 6 or 9) should be used for IHC applications?

Richiesta da: Anonimo
Thank you for your question. We recommend sodium citrate buffer, pH 6.0 and heat . https://www.scbt.com/resources/protocols/immunoperoxidase-staining
Risposta da: BlakeJ
Data di pubblicazione: 2023-08-18

What is the recommended starting dilution for Western blot for sc-390360: kynureninase (E-5) monoclonal antibody?

Richiesta da: Germaine
The recommended starting dilution for Western blot is 1:100 with a dilution range of 1:100-1:1000. This information, along with other technical specifications, is available in the recommended protocol: https://www.scbt.com/scbt/resources/protocols/western-immuno-blotting
Risposta da: Technical Support
Data di pubblicazione: 2017-03-22
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Data di pubblicazione: 2014-04-13
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