Anticorpo HSV-1/2 gB (H1359): sc-69798

La fusione di membrana è fondamentale per l'ingresso, la diffusione e la formazione di virus avvolti, come l'herpes simplex virus, ed è mediata dalle glicoproteine dell'involucro. È stato dimostrato che due sierotipi del virus herpes simplex, HSV-1 (noto anche come tipo 1 o orale) e HSV-2 (tipo 2 o genitale), codificano almeno dieci glicoproteine, quattro delle quali sono necessarie e sufficienti per facilitare la fusione. Queste quattro glicoproteine comprendono la glicoproteina B (gB), la glicoproteina D (gD), la glicoproteina H (gH) e la glicoproteina L (gL). L'evento di fusione dipende dall'espressione di un recettore gD sulle membrane delle cellule bersaglio e non richiede la presenza di glicosaminoglicani sulla superficie cellulare. La gB è essenziale per la crescita virale, in quanto i virioni privi di gB sono in grado di legare le cellule ma non di sintetizzare proteine specifiche del virus al momento dell'infezione. Le gB di HSV-1 e HSV-2 esistono come omodimero che può essere legato da legami disolfuro. HSV-1 gB è una proteina di 904 aminoacidi con un dominio extracellulare composto da aminoacidi 31-730 e un dominio citoplasmatico composto da aminoacidi 796-904. HSV-2 gB è una proteina contenente anch'essa 904 aminoacidi con gli aminoacidi da 23 a 727 che costituiscono il dominio extracellulare e gli aminoacidi da 793 a 904 che costituiscono il dominio citoplasmatico.

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Anticorpo HSV-1/2 gB (H1359) Riferimenti:

1. L'enterocina CRL35 inibisce le fasi finali della replicazione di HSV-1 e HSV-2 in vitro.  |  Wachsman, MB., et al. 2003. Antiviral Res. 58: 17-24. PMID: 12719003
2. Attività antierpetiche dei flavonoidi contro il virus herpes simplex di tipo 1 (HSV-1) e di tipo 2 (HSV-2) in vitro.  |  Lyu, SY., et al. 2005. Arch Pharm Res. 28: 1293-301. PMID: 16350858
3. Traffico intercellulare e citotossicità della timidina chinasi ricombinante di HSV-1 fusa con il peptide HSV-2 US11 RXP repeat.  |  Luo, C., et al. 2007. Virus Genes. 34: 263-72. PMID: 16927131
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5. Una singola dose di virus vivo-attenuato HSV-1 privato della glicoproteina K (gK) protegge i topi dalla sfida vaginale letale con HSV-1 e HSV-2 e induce risposte immunitarie di memoria delle cellule T durature.  |  Iyer, AV., et al. 2013. Virol J. 10: 317. PMID: 24165088
6. Nanoassemblaggi auto-associativi di eparina: una piattaforma biomimetica contro i virus dipendenti dall'eparan solfato HSV-1, HSV-2, HPV-16 e RSV.  |  Lembo, D., et al. 2014. Eur J Pharm Biopharm. 88: 275-82. PMID: 24835150
7. Il confronto funzionale degli omologhi di ICP27 dell'herpes simplex virus 1 (HSV-1) e HSV-2 rivela un ruolo di ICP27 nel rilascio dei virioni.  |  Park, D., et al. 2015. J Virol. 89: 2892-905. PMID: 25540385
8. Caratterizzazione di una chimera di Herpes Simplex Virus 1 (HSV-1) in cui il gene della proteina chinasi Us3 è sostituito con il gene Us3 di HSV-2.  |  Shindo, K., et al. 2016. J Virol. 90: 457-73. PMID: 26491159
9. Specificità epitopo dei cloni di linfociti T citotossici H-2Kb-restricted, HSV-1- e HSV-2-cross-reactive.  |  Bonneau, RH., et al. 1993. Virology. 195: 62-70. PMID: 7686314
10. La nuova proteina chinasi della subunità RR1 del virus dell'herpes simplex ha un'attività di autofosforilazione e transfosforilazione che si differenzia per i requisiti di ATP per HSV-1 e HSV-2.  |  Peng, T., et al. 1996. Virology. 216: 184-96. PMID: 8614985

L'anticorpo HSV-1/2 gB preferito è l'anticorpo HSV-1/2 gB (10B7): sc-56987.