Anticorpo group VI iPLA₂ (A-10): sc-137189

Le fosfolipasi catalizzano il rilascio di acidi grassi dai fosfolipidi. Un membro della famiglia delle fosfolipasi, iPLA2, è individuato come una proteina legata alla membrana con molteplici isoforme più piccole, che derivano da splicing alternativi. Due isoforme, Ankyrin-iPLA2-1 e -2, mancano del dominio catalitico e si pensa siano coinvolte nella regolazione negativa dell'attività di iPLA2. L'isoforma SH-iPLA2 è localizzata a livello citoplasmatico. Il gene umano che codifica iPLA2 mappa sul cromosoma 22q13.1. Un'altra fofolipasi, la sPLA2, appartiene a una famiglia di fosfolipasi A2 secretorie, che rappresentano una famiglia in espansione di enzimi correlati. La sPLA2 ha forme legate alla membrana e secrete, codificate da un singolo gene. La sPLA2 è coinvolta nella regolazione del metabolismo dei fosfolipidi nelle biomembrane e nella biosintesi degli eicosanoidi.

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Anticorpo group VI iPLA₂ (A-10) Riferimenti:

1. Le isole pancreatiche umane esprimono specie di mRNA che codificano due distinte isoforme cataliticamente attive della fosfolipasi A2 di gruppo VI (iPLA2) che derivano da un meccanismo di exon-skipping di splicing alternativo del trascritto del gene iPLA2 sul cromosoma 22q13.1.  |  Ma, Z., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 9607-16. PMID: 10092647
2. L'apoptosi delle cellule secernenti insulina indotta dallo stress del reticolo endoplasmatico è amplificata dalla sovraespressione della fosfolipasi A2 indipendente dal calcio del gruppo VIA (iPLA2 beta) e soppressa dall'inibizione di iPLA2 beta.  |  Ramanadham, S., et al. 2004. Biochemistry. 43: 918-30. PMID: 14744135
3. L'iperossidazione della perossidossina 6 (Prdx6), dipendente dall'H2O2, svolge un ruolo nella tossicità cellulare attraverso l'up-regolazione dell'attività di iPLA2.  |  Kim, SY., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 33563-8. PMID: 18826942
4. I ruoli di iPLA2, TRPM8 e TRPA1 nell'ipersensibilità al freddo indotta chimicamente.  |  Gentry, C., et al. 2010. Mol Pain. 6: 4. PMID: 20092626
5. PRDX6 promuove la progressione del tumore al polmone attraverso le sue attività GPx e iPLA2.  |  Yun, HM., et al. 2014. Free Radic Biol Med. 69: 367-76. PMID: 24512906
6. La perdita di presenilina 2 è associata ad un aumento dell'attività di iPLA2 e allo sviluppo del tumore al polmone.  |  Yun, HM., et al. 2014. Oncogene. 33: 5193-200. PMID: 24858037
7. Espressione di mRNA IPLA2 da parte dei neutrofili umani nel diabete di tipo 2 e nella parodontite cronica.  |  Ayilavarapu, S., et al. 2014. J Int Acad Periodontol. 16: 121-6. PMID: 25654966
8. I mitocondri di un modello murino della distrofia neuroassonale infantile umana (INAD) con difetti genetici nella VIA iPLA2 presentano una regolazione disturbata del Ca(2+) con riduzione della capacità di Ca(2+).  |  Strokin, M. and Reiser, G. 2016. Neurochem Int. 99: 187-193. PMID: 27395788
9. Un'indagine sulla fosfolipasi A2 indipendente dal calcio (iPLA2) e sulla fosfolipasi A2 citosolica (cPLA2) nella schizofrenia.  |  Xu, C., et al. 2019. Psychiatry Res. 273: 782-787. PMID: 31207866
10. L'iPLA2-VIA/PLA2G6 associata alla malattia di Parkinson regola le funzioni neuronali e la stabilità dell'α-sinucleina attraverso il rimodellamento della membrana.  |  Mori, A., et al. 2019. Proc Natl Acad Sci U S A. 116: 20689-20699. PMID: 31548400

L'anticorpo group VI iPLA₂ preferito è l'anticorpo group VI iPLA₂ (D-4): sc-376563.