Glutathione-Agarose: sc-2009

Il glutatione-agarosio è una forma bioconiugata di agarosio, un polimero naturale estratto dalle alghe marine, ampiamente utilizzato nella ricerca biochimica e in biologia molecolare, in particolare per la purificazione di affinità delle glutatione S-transferasi (GST) e delle proteine di fusione GST. Questo mezzo di affinità è costituito da glutatione, un tripeptide composto da glutammato, cisteina e glicina, accoppiato covalentemente a microsfere di agarosio attraverso legami tioeteri stabili. Il meccanismo d'azione principale del glutatione-agarosio ruota attorno alla sua elevata affinità per le GST, una famiglia di enzimi coinvolti nei processi di detossificazione. Le proteine di fusione GST, che sono proteine geneticamente modificate etichettate con GST, possono essere selettivamente legate ed eluite dalle colonne di glutatione-agarosio. Ciò facilita la purificazione di queste proteine da miscele biologiche complesse, consentendo ai ricercatori di studiare le interazioni, le funzioni e le strutture delle proteine in forma purificata. Inoltre, questo metodo è vantaggioso per isolare le proteine espresse nelle applicazioni della tecnologia del DNA ricombinante, dove l'elevata purezza è fondamentale. La specificità e l'efficienza del glutatione-agarosio nel legare le proteine GST-tagged ne fanno uno strumento prezioso nella ricerca proteomica, consentendo l'analisi dettagliata delle vie e delle interazioni proteiche senza l'ingombro di considerazioni cliniche o terapeutiche.

Glutathione-Agarose Riferimenti:

1. L'espressione di due geni della glutatione S-transferasi nel lievito Issatchenkia orientalis è indotta dall'o-dinitrobenzene durante l'arresto della crescita cellulare.  |  Tamaki, H., et al. 1999. J Bacteriol. 181: 2958-62. PMID: 10217793
2. Determinazione di alcune proprietà cinetiche e caratteristiche della glutatione S-transferasi da eritrociti bovini.  |  Güvercin, S., et al. 2008. Protein Pept Lett. 15: 6-12. PMID: 18221006
3. Purificazione e caratterizzazione parziale della glutatione S-transferasi da popolazioni di campo resistenti agli insetticidi di Liposcelis paeta Pearman (Psocoptera: Liposcelididae).  |  Wu, S., et al. 2009. Arch Insect Biochem Physiol. 70: 136-50. PMID: 19140127
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5. L'effetto di alcuni agenti antineoplastici sulla glutatione S-transferasi degli eritrociti umani.  |  Erat, M. and Şakiroğlu, H. 2013. J Enzyme Inhib Med Chem. 28: 711-6. PMID: 22512726
6. Un metodo alternativo e semplice per la purificazione degli anticorpi e l'analisi dell'interazione proteina-proteina utilizzando proteine di fusione GST immobilizzate su glutatione-agarosio.  |  Zalazar, L., et al. 2014. Anal Bioanal Chem. 406: 911-4. PMID: 24337186
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8. Espressione, purificazione e caratterizzazione biofisica dell'adeniltransferasi del nicotinato nucleotide di Klebsiella Pneumoniae.  |  Daya, T., et al. 2022. Protein J. 41: 141-156. PMID: 35083643
9. Isolamento e caratterizzazione biochimica di una glutatione S-transferasi da Echinococcus granulosus protoscoleces.  |  Fernández, C. and Hormaeche, CE. 1994. Int J Parasitol. 24: 1063-6. PMID: 7883440
10. Il prodotto anti-oncogene p53 lega l'elicasi del DNA.  |  Sakurai, T., et al. 1994. Exp Cell Res. 215: 57-62. PMID: 7957681
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13. Proteine leganti il glutatione di Setaria digitata: risposte anticorpali nell'uomo infettato da Wuchereria bancrofti.  |  Bal, M. and Das, MK. 1996. Parasite Immunol. 18: 473-7. PMID: 9226683
14. La glutatione S-transferasi può essere utilizzata come modulo di dimerizzazione C-terminale, enzimaticamente attivo, per un inibitore di proteasi ricombinante e secreta funzionalmente nel periplasma di Escherichia coli.  |  Tudyka, T. and Skerra, A. 1997. Protein Sci. 6: 2180-7. PMID: 9336840