Anticorpo GGTase-Iβ (H-3): sc-376655

Le cellule eucariotiche contengono tre distinte preniltransferasi che catalizzano l'attaccamento di un gruppo tioetere legato a 15 carboni di farnesile o a 20 carboni di geranilgeranile ai residui di cisteina C-terminali. La geranilgeraniltransferasi di tipo I (GGTasi-I, PGGTasi-I) catalizza la reazione di sostituzione nucleofila tra il geranilgeranil difosfato (GGPP) e un tiolo derivato dalla proteina per formare il legame tioetere. La proteina candidata contiene un motivo CAAX C-terminale in cui "A" è un amminoacido alifatico e "X" è la leucina. La geranilgeranilazione è necessaria per la via di segnalazione del TGF-β1, che coinvolge una fosfolipasi specifica per la fosfatidilcolina e una proteina chinasi C. La GGTasi-I umana contiene una subunità α e una subunità β. La geranilgeraniltransferasi di tipo II (GGTase-II) è un eterodimero che catalizza il trasferimento di due gruppi geranilgeranilici a 20 atomi di carbonio dal geranilgeranil pirofosfato sui residui di cisteina C-terminali delle proteine Rab, necessario per l'attività delle proteine Rab. La GGTasi-II contiene anche una subunità α e una subunità β.

L'anticorpo GGTase-Iβ preferito è l'anticorpo GGTase-Iβ (D-11): sc-376854.