Anticorpo galectin-4 (C-6): sc-376263

Le galectine sono una famiglia di lectine animali solubili legate al b-galattoside che modulano l'adesione cellula-cellula e le interazioni cellula-matrice extracellulare (ECM) e svolgono un ruolo nella progressione tumorale, nello splicing del pre-mRNA e nell'apoptosi. Un membro di questa famiglia, la galectina-4, nota anche come Gal-4, L36 o LGALS4, mappa sul cromosoma umano 19q13.2. La proteina galectina-4 è composta da 323 aminoacidi e contiene due domini omologhi di riconoscimento dei carboidrati (CRD) e tutti gli aminoacidi tipicamente conservati nella famiglia delle galectine. L'espressione della galectina-4 è correlata al potenziale maligno del carcinoma epatocellulare umano (HCC) ed è regolata in modo differenziato a seconda del contatto cellula-cellula, dei fattori di crescita sierici, della crescita cellulare e dello stato di differenziazione cellulare. L'espressione della galectina-4 è rilevata nelle cellule epiteliali del colon, del retto e dell'intestino e nelle linee cellulari HT29 e LS174T. La galectina-4 è sottoespressa nel cancro del colon-retto ed è preferenzialmente upregolata nelle cellule inclini alla disseminazione peritoneale.

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Anticorpo galectin-4 (C-6) Riferimenti:

1. Fine specificità del dominio-I della galectina-4 ricombinante di tipo tandem-repeat del tratto gastrointestinale di ratto (G4-N).  |  Wu, AM., et al. 2002. Biochem J. 367: 653-64. PMID: 12133001
2. Espressione della galectina 4 nell'intestino tenue di ratto durante lo sviluppo postnatale.  |  Niepceron, E., et al. 2004. Biochimie. 86: 115-8. PMID: 15016449
3. La reattività indotta delle cellule T CD4(+) intestinali con una lectina delle cellule epiteliali, la galectina-4, contribuisce all'esacerbazione dell'infiammazione intestinale.  |  Hokama, A., et al. 2004. Immunity. 20: 681-93. PMID: 15189734
4. Effetti della polivalenza dei glicotopi e delle modifiche naturali degli zuccheri del gruppo sanguigno umano ABH/Lewis ai saccaridi del nucleo Galbeta1-terminati sul legame del dominio-I della galectina-4 ricombinante di tipo tandem-ripetuto del tratto gastrointestinale del ratto (G4-N).  |  Wu, AM., et al. 2004. Biochimie. 86: 317-26. PMID: 15194236
5. Cristallizzazione e analisi preliminare della diffrazione a raggi X del dominio N-terminale di riconoscimento dei carboidrati della galectina-4 di topo in complesso con il lattosio.  |  Krejciríková, V., et al. 2008. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 64: 665-7. PMID: 18607104
6. La struttura del dominio di riconoscimento dei carboidrati N-terminale della galectina-4 di topo rivela il meccanismo di riconoscimento degli oligosaccaridi.  |  Krejčiříková, V., et al. 2011. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 67: 204-11. PMID: 21358051
7. I modelli di espressione suggeriscono che, nonostante una notevole ridondanza funzionale, le galectine-4 e -6 svolgono ruoli distinti nel tratto digestivo normale e danneggiato dei topi.  |  Houzelstein, D., et al. 2013. J Histochem Cytochem. 61: 348-61. PMID: 23360694
8. La progressione metastatica del cancro alla prostata è mediata dal legame autonomo della galectina-4-O-glicano alle cellule tumorali.  |  Tsai, CH., et al. 2016. Cancer Res. 76: 5756-5767. PMID: 27485450
9. Purificazione e caratterizzazione del dominio N-terminale della galectina-4 dall'intestino tenue di ratto.  |  Tardy, F., et al. 1995. FEBS Lett. 359: 169-72. PMID: 7867792
10. Due domini della galectina-4 di ratto si legano a strutture distinte dei confini intercellulari degli epiteli colorettali.  |  Wasano, K. and Hirakawa, Y. 1999. J Histochem Cytochem. 47: 75-82. PMID: 9857214

L'anticorpo galectin-4 preferito è l'anticorpo galectin-4 (E-2): sc-271209.