Anticorpo Gads (G-11): sc-390373

La regione Src homology 3 (SH3) è un piccolo dominio proteico di circa 60 aminoacidi presente in un ampio gruppo di proteine. In generale, esiste in associazione con domini catalitici, come nelle protein-tirosina chinasi non recettoriali e nella fosfolipasi C-g, all'interno di proteine strutturali, come la spectrina o la miosina, e in piccole proteine adattatrici, come Crk e GRB2. I domini SH3 sono spesso accompagnati da domini SH2 di 100 aminoacidi che si legano a regioni tirosina-fosforilate di proteine bersaglio, collegando spesso fattori di crescita attivati a proteine putative di trasduzione del segnale. La delezione o la mutazione dei domini SH3 attiva generalmente il potenziale trasformativo delle tirosin-chinasi non recettoriali, suggerendo che SH3 medi la regolazione negativa di un'attività trasformativa intrinseca. Gads è una proteina adattatore che contiene domini SH2 e SH3. Gads si lega a proteine tirosina-fosforilate, come Shc, e funziona per accoppiare queste proteine a effettori a valle.

Alexa Fluor^® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® e Odyssey^® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences

Anticorpo Gads (G-11) Riferimenti:

1. Associazione di Grb2, Gads e fosfolipasi C-gamma 1 con residui di tirosina LAT fosforilati. Effetto delle mutazioni della tirosina LAT sulla segnalazione mediata dal recettore angigeno delle cellule T.  |  Zhang, W., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 23355-61. PMID: 10811803
2. Il clivaggio caspasi-dipendente della proteina adattatrice specifica per l'ematopoietica Gads altera la segnalazione da parte del recettore delle cellule T.  |  Berry, DM., et al. 2001. Oncogene. 20: 1203-11. PMID: 11313864
3. Evidenza del requisito dei domini ITAM ma non dell'interazione SLP-76/Gads per la segnalazione dell'integrina nelle cellule ematopoietiche.  |  Abtahian, F., et al. 2006. Mol Cell Biol. 26: 6936-49. PMID: 16943434
4. CD28 e Grb-2, rispetto a Gads o Grap, cooperano preferenzialmente con Vav1 nell'attivazione della trascrizione di NFAT/AP-1.  |  Schneider, H. and Rudd, CE. 2008. Biochem Biophys Res Commun. 369: 616-21. PMID: 18295596
5. Ruoli differenziati per gli adattatori Gads e LAT nell'attivazione delle piastrine da parte di GPVI e CLEC-2.  |  Hughes, CE., et al. 2008. J Thromb Haemost. 6: 2152-9. PMID: 18826392
6. I timociti con deficit di Gads sono bloccati allo stadio transitorio CD4+ singolo positivo.  |  Dalheimer, SL., et al. 2009. Eur J Immunol. 39: 1395-404. PMID: 19337995
7. Analisi quantitativa mediante risonanza plasmonica di superficie dell'interazione del CD28 con le molecole adattatrici citoplasmatiche Grb2, Gads e p85 PI3K.  |  Higo, K., et al. 2014. Immunol Invest. 43: 278-91. PMID: 24475931
8. La soppressione epigenetica dell'espressione delle GADs è coinvolta nell'epilessia del lobo temporale e nell'epilessia dei topi indotta dalla pilocarpina.  |  Wang, JG., et al. 2016. Neurochem Res. 41: 1751-60. PMID: 27220336
9. Sopravvivenza e progressione dello sviluppo di timociti non selezionati in assenza dell'adattatore delle cellule T Gads.  |  Shalah, R., et al. 2025. Eur J Immunol. 55: e202451000. PMID: 39989300
10. Gads è una nuova proteina adattatrice contenente domini SH2 e SH3 che si lega a Shc tirosina-fosforilata.  |  Liu, SK. and McGlade, CJ. 1998. Oncogene. 17: 3073-82. PMID: 9872323

L'anticorpo Gads preferito è l'anticorpo Gads (UW40): sc-73652.