Date published: 2025-9-12

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D-Lysine (CAS 923-27-3)

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Nomi alternativi:
(R)-2,6-Diaminocaproic acid
Applicazione:
D-Lysine è utilizzato come componente di un'ampia gamma di polimeri (poli-D-lisina), tensioattivi e biofilm.
Numero CAS:
923-27-3
Purezza:
≥99%
Peso molecolare:
146.19
Formula molecolare:
C6H14N2O2
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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La D-Lisina, un enantiomero del comune amminoacido L-lisina, viene impiegata in diverse applicazioni di ricerca per esplorare la struttura e la funzione delle proteine. Nello studio della specificità enzimatica, la D-lisina serve come strumento per capire come gli enzimi distinguono tra gli orientamenti delle molecole, cosa fondamentale nella sintesi di composti biologicamente attivi. Viene anche utilizzata nel campo della proteomica per studiare le modifiche post-traslazionali, soprattutto nel contesto della regolazione epigenetica, dove la modifica degli istoni può alterare l'espressione delle informazioni genetiche. Inoltre, la D-Lisina viene incorporata nella progettazione di materiali a base di peptidi grazie alla sua capacità di influenzare la stabilità strutturale e di formare strutture secondarie uniche, contribuendo al progresso delle nanotecnologie e delle scienze dei materiali.


D-Lysine (CAS 923-27-3) Referenze

  1. Triplette radicali e inibizione del suicidio nelle reazioni della 4-zia-D- e 4-zia-L-lisina con la lisina 5,6-aminomutasi.  |  Tang, KH., et al. 2009. Biochemistry. 48: 8151-60. PMID: 19634897
  2. Incorporazione genetica della D-lisina nella chetoreduttasi in cellule di Escherichia coli.  |  Liu, Z., et al. 2012. Amino Acids. 43: 2553-9. PMID: 22569959
  3. Sviluppo del cross linking 1-etil-3-(3-dimetilaminopropil)-carbodiimide/N-idrossisuccinimide avviato dalla D-lisina nella matrice di collagene per la progettazione di scaffold.  |  Krishnamoorthy, G., et al. 2013. J Biomed Mater Res A. 101: 1173-83. PMID: 23090865
  4. La D-lisina riduce efficacemente la glicazione non enzimatica delle proteine in vitro.  |  Sensi, M., et al. 1989. Clin Chem. 35: 384-7. PMID: 2493343
  5. Vescicole chirali a base di lisina.  |  Li, G., et al. 2014. J Colloid Interface Sci. 431: 233-40. PMID: 25016167
  6. Effetti delle sostituzioni della D-lisina sull'attività e sulla selettività del peptide antimicrobico CM15.  |  Kaminski, HM. and Feix, JB. 2011. Polymers (Basel). 3: 2088-2106. PMID: 30405905
  7. Struttura cristallina della d-ornitina/d-lisina decarbossilasi, una decarbossilasi stereoinvertente: Implicazioni per la specificità del substrato e la stereospecificità delle decarbossilasi di ripiegamento III.  |  Phillips, RS., et al. 2019. Biochemistry. 58: 1038-1042. PMID: 30699288
  8. Assemblaggi chirali enantioselettivi indotti da porfirina acirale da l- e d-lisina.  |  Wu, S., et al. 2019. Langmuir. 35: 16761-16769. PMID: 31769990
  9. Valutazione e ottimizzazione della poli-d-lisina come polipeptide cationico non naturale per il trasferimento genico in cellule di neuroblastoma.  |  Sanchez-Martos, M., et al. 2021. Nanomaterials (Basel). 11: PMID: 34361142
  10. Via catabolica della D-lisina in Pseudomonas putida: interrelazioni con il catabolismo della L-lisina.  |  Chang, YF. and Adams, E. 1974. J Bacteriol. 117: 753-64. PMID: 4359655
  11. La D-lisina riduce la glicazione non enzimatica delle proteine nel diabete mellito sperimentale nei ratti.  |  Sensi, M., et al. 1993. Diabetologia. 36: 797-801. PMID: 8405749
  12. Produzione di D-lisina dalla L-lisina mediante racemizzazione chimica successiva e degradazione microbica asimmetrica.  |  Takahashi, E., et al. 1997. Appl Microbiol Biotechnol. 47: 347-51. PMID: 9163947

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