Date published: 2025-9-6

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Chymotrypsin Substrate II, Fluorogenic (CAS 88467-45-2)

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Nomi alternativi:
N-Succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-7-amido-4-methylcoumarin; Suc-AAPF-AMC
Applicazione:
Chymotrypsin Substrate II, Fluorogenic è un substrato fluorogenico quantitativo della chimotripsina
Numero CAS:
88467-45-2
Purezza:
≥98%
Peso molecolare:
661.70
Formula molecolare:
C34H39N5O9
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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Il substrato II della chimotripsina, fluorogenico, è un peptide appositamente studiato che funge da substrato per l'enzima chimotripsina, una proteasi digestiva che scinde i legami peptidici sul lato carbossilico di aminoacidi aromatici come tirosina, triptofano e fenilalanina. L'aspetto fluorogenico di questo substrato significa che, al momento della scissione enzimatica da parte della chimotripsina, rilascia un segnale fluorescente che consente di monitorare in tempo reale l'attività dell'enzima. Questa proprietà lo rende uno strumento prezioso in varie applicazioni analitiche e di ricerca, in particolare nello studio dell'attività delle proteasi e nello screening degli inibitori. Misurando l'aumento dell'intensità della fluorescenza durante la scissione del substrato, i ricercatori possono determinare la velocità dell'enzima, l'affinità con il substrato (Km) e l'efficienza catalitica (kcat), fornendo indicazioni sul suo meccanismo catalitico.


Chymotrypsin Substrate II, Fluorogenic (CAS 88467-45-2) Referenze

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  4. Espressione funzionale di un nuovo inibitore della proteasi di tipo Kunitz del parassita del sangue umano Schistosoma mansoni.  |  Ranasinghe, SL., et al. 2015. Parasit Vectors. 8: 408. PMID: 26238343
  5. Clonazione e caratterizzazione di due potenti inibitori della proteasi di Kunitz da Echinococcus granulosus.  |  Ranasinghe, SL., et al. 2015. PLoS Negl Trop Dis. 9: e0004268. PMID: 26645974
  6. Attività sinergica tra due proteine antifungine, la defensina vegetale NaD1 e l'inibitore della tripsina pancreatica bovina.  |  Bleackley, MR., et al. 2017. mSphere. 2: PMID: 29062897
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  9. L'inibizione della catepsina G da parte di Serpinb1 e Serpinb6 previene la necrosi programmata nei neutrofili e nei monociti e riduce l'infiammazione causata dalla GSDMD.  |  Burgener, SS., et al. 2019. Cell Rep. 27: 3646-3656.e5. PMID: 31216481
  10. Screening e identificazione di inibitori della metacaspasi: Valutazione del meccanismo di inibizione e dell'attività tripanocida.  |  Pérez, B., et al. 2021. Antimicrob Agents Chemother. 65: PMID: 33318019
  11. Inibitori reversibili fotoswittabili generano ultrasensibilità nelle reazioni enzimatiche fuori equilibrio.  |  Teders, M., et al. 2021. J Am Chem Soc. 143: 5709-5716. PMID: 33844531
  12. Scissione proteolitica di peptidi bioattivi e di recettori attivati da proteasi nella colite acuta e post-colite.  |  De Bruyn, M., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34639054
  13. Effetto degli inibitori della serina proteasi sul dolore viscerale in diversi modelli di roditori con insulto intestinale.  |  Ceuleers, H., et al. 2022. Front Pharmacol. 13: 765744. PMID: 35721192
  14. Attività enzimatiche extracellulari di ceppi di funghi pelagici oceanici e influenza della temperatura.  |  Salazar Alekseyeva, K., et al. 2022. J Fungi (Basel). 8: PMID: 35736054
  15. Scoperta e basi molecolari degli inibitori sottotipo-selettivi della ciclofilina.  |  Peterson, AA., et al. 2022. Nat Chem Biol. 18: 1184-1195. PMID: 36163383

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Chymotrypsin Substrate II, Fluorogenic, 25 mg

sc-391097
25 mg
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