Date published: 2025-9-9

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Cathepsin inhibitor peptide

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Nomi alternativi:
Cathepsin inhibitor I; Z-FG-NHO-Bz; CATI -1
Applicazione:
Cathepsin inhibitor peptide è un inibitore di cisteina proteasi
Purezza:
≥90% (HPLC)
Peso molecolare:
475.49
Formula molecolare:
C26H25N3O6
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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Il peptide inibitore della catepsina è uno strumento fondamentale per la ricerca scientifica, in particolare per chiarire il ruolo delle catepsine nei processi cellulari. Questo peptide, in virtù della sua capacità di inibire l'attività delle catepsine, funge da potente modulatore delle vie proteolitiche intracellulari. Grazie alla sua interazione con specifiche isoforme di catepsina, offre spunti di riflessione sulle cascate proteolitiche implicate in varie condizioni fisiologiche e patologiche. Le ricerche condotte su questo inibitore hanno evidenziato il suo coinvolgimento in diversi processi cellulari, tra cui il turnover proteico, l'elaborazione degli antigeni e il rimodellamento della matrice extracellulare. Inoltre, gli studi che utilizzano questo peptide hanno fatto luce sulla complessa interazione tra le catepsine e altri componenti cellulari, svelando il loro significato nell'omeostasi cellulare e nella progressione delle malattie. Inoltre, l'applicazione del peptide inibitore della catepsina si è estesa alle indagini riguardanti le metastasi del cancro, i disturbi neurodegenerativi e le risposte immunitarie, in cui è implicata la disregolazione delle catepsine. Attraverso una precisa modulazione dell'attività della catepsina, questo peptide offre un approccio sfumato alla dissezione dei fondamenti meccanici di vari fenomeni cellulari, facendo così progredire la nostra comprensione dei processi biologici fondamentali e aprendo la strada allo sviluppo di interventi mirati.


Cathepsin inhibitor peptide Referenze

  1. I glucocorticoidi coinvolgono diverse vie di trasduzione del segnale per indurre l'apoptosi nei timociti e nelle cellule T mature.  |  Wang, D., et al. 2006. J Immunol. 176: 1695-702. PMID: 16424199
  2. L'inibitore dell'istone deacetilasi, la tricostatina A, induce la degradazione della ciclina D1 ubiquitina-dipendente nelle cellule di carcinoma mammario MCF-7.  |  Alao, JP., et al. 2006. Mol Cancer. 5: 8. PMID: 16504004
  3. Un ruolo della proteasi intracellulare calpain nell'attivazione dell'ingresso del calcio in deposito nelle piastrine umane.  |  Harper, AG. and Sage, SO. 2007. Cell Calcium. 41: 169-78. PMID: 16884770
  4. La chimotripsina B si trova nei lisosomi del fegato di ratto ed è coinvolta nella regolazione apoptotica attraverso una via mitocondriale.  |  Miao, Q., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 8218-28. PMID: 18211899
  5. Induzione dell'apoptosi del glioma da parte di molecole secrete dalla microglia: Il ruolo dell'ossido nitrico e della catepsina B.  |  Hwang, SY., et al. 2009. Biochim Biophys Acta. 1793: 1656-68. PMID: 19748528
  6. Syndecan-syntenin-ALIX regola la biogenesi degli esosomi.  |  Baietti, MF., et al. 2012. Nat Cell Biol. 14: 677-85. PMID: 22660413
  7. La compromissione del flusso autofagico Atg5-dipendente promuove l'apoptosi indotta da paraquat e MPP⁺, ma non la tossicità del rotenone o della 6-idrossidopamina.  |  Garcia-Garcia, A., et al. 2013. Toxicol Sci. 136: 166-82. PMID: 23997112
  8. L'assorbimento gliale di amiloide beta induce la formazione dell'inflammasoma NLRP3 attraverso la degradazione catepsina-dipendente di NLRP10.  |  Murphy, N., et al. 2014. Neuromolecular Med. 16: 205-15. PMID: 24197756
  9. VPS52 induce l'apoptosi attraverso la catepsina D nel cancro gastrico.  |  Zhang, J., et al. 2017. J Mol Med (Berl). 95: 1107-1116. PMID: 28791438
  10. La carenza di Caspasi-8 induce un passaggio dall'apoptosi indotta da TLR3 alla morte cellulare lisosomiale nel neuroblastoma.  |  Locquet, MA., et al. 2021. Sci Rep. 11: 10609. PMID: 34011952

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Cathepsin inhibitor peptide, 1 mg

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