Date published: 2025-10-24

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β-Chloro-D-alanine

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Peso molecolare:
123.54
Formula molecolare:
C3H6NO2Cl
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La β-cloro-D-alanina è un composto che funziona come inibitore degli enzimi coinvolti nella biosintesi del peptidoglicano, un componente cruciale delle pareti cellulari batteriche. Esercita la sua modalità d'azione legandosi irreversibilmente al sito attivo dell'alanina racemasi, un enzima responsabile della conversione della L-alanina in D-alanina, un elemento essenziale per la sintesi del peptidoglicano. La β-cloro-D-alanina interrompe la produzione di D-alanina, con conseguente compromissione della formazione del peptidoglicano e, in ultima analisi, lisi delle cellule batteriche. La β-Cloro-D-alanina comporta la formazione di un legame covalente con il residuo di cisteina del sito attivo dell'alanina racemasi, impedendo così all'enzima di svolgere la sua funzione catalitica. La β-cloro-D-alanina dimostra un potenziale come strumento per lo studio della biosintesi della parete cellulare batterica e come sonda chimica per indagare il ruolo del peptidoglicano nella fisiologia batterica.


β-Chloro-D-alanine Referenze

  1. L'effetto della beta-cloro D-alanina e della L-cicloserina sull'assorbimento di serina, fosforo e acido palmitico e sul metabolismo dei lipidi di Tetrahymena.  |  Kovács, P. 1999. Acta Biol Hung. 50: 363-73. PMID: 10735173
  2. Attività sinergica di D-cicloserina e beta-cloro-D-alanina contro il Mycobacterium tuberculosis.  |  David, S. 2001. J Antimicrob Chemother. 47: 203-6. PMID: 11157908
  3. Requisiti strutturali per l'attivazione del sito coagonista della glicina nei recettori del N-metil-D-aspartato espressi in oociti di Xenopus.  |  McBain, CJ., et al. 1989. Mol Pharmacol. 36: 556-65. PMID: 2554111
  4. La glutammato racemasi è il bersaglio primario della β-cloro-d-alanina nel Mycobacterium tuberculosis.  |  Prosser, GA., et al. 2016. Antimicrob Agents Chemother. 60: 6091-9. PMID: 27480853
  5. yggS, che codifica la proteina che lega il piridossal 5'-fosfato, è necessaria per la virulenza di Acidovorax citrulli.  |  Wang, Y., et al. 2021. Front Microbiol. 12: 783862. PMID: 35087487
  6. Sviluppo di un approccio chemiogenetico per manipolare il pH intracellulare.  |  Ghaffari Zaki, A., et al. 2023. J Am Chem Soc. 145: 11899-11902. PMID: 37222194
  7. Inibizione della crescita batterica da parte della beta-cloro-D-alanina.  |  Manning, JM., et al. 1974. Proc Natl Acad Sci U S A. 71: 417-21. PMID: 4150023
  8. D-aminoacido deidrogenasi di Escherichia coli K12: selezione positiva di mutanti difettosi nell'attività enzimatica e localizzazione del gene strutturale.  |  Wild, J. and Klopotowski, T. 1981. Mol Gen Genet. 181: 373-8. PMID: 6113535
  9. Mutanti antibiotico-tolleranti di Streptococcus pneumoniae non carenti di attività autolitica.  |  Williamson, R. and Tomasz, A. 1980. J Bacteriol. 144: 105-13. PMID: 6903187
  10. Sinergia nell'azione antimicrobica di penicillina e beta-cloro-D-alanina in vitro.  |  Soper, TS. and Manning, JM. 1976. Antimicrob Agents Chemother. 9: 347-9. PMID: 773296
  11. Capacità catalitica e stabilità di due mutanti ricombinanti della D-aminoacido transaminasi coinvolti nel legame con il coenzima.  |  Van Ophem, PW., et al. 1995. Protein Sci. 4: 2578-86. PMID: 8580849
  12. Inattivazione della D-aminoacidotransaminasi batterica da parte della beta-cloro-D-alanina.  |  Soper, TS., et al. 1977. J Biol Chem. 252: 3170-5. PMID: 863877
  13. Soppressione della resistenza agli antibiotici beta-lattamici in uno Staphylococcus aureus resistente alla meticillina attraverso l'azione sinergica di inibitori precoci della parete cellulare e di alcuni altri antibiotici.  |  Sieradzki, K. and Tomasz, A. 1997. J Antimicrob Chemother. 39 Suppl A: 47-51. PMID: 9511062

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