Arphamenine B (CAS 144110-38-3)
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L'arfamenina B è un composto di interesse per la ricerca biochimica grazie al suo meccanismo unico di inibitore dell'aminopeptidasi B, un enzima coinvolto nel metabolismo di proteine e peptidi. Questa caratteristica rende l'arfamenina B uno strumento prezioso per sondare il ruolo dell'aminopeptidasi B nei processi biologici, tra cui la degradazione delle proteine e la regolazione ormonale. Le sue proprietà inibitorie vengono sfruttate anche negli studi di enzimologia per comprendere meglio la specificità del substrato e i meccanismi catalitici di questa classe di enzimi. In biologia vegetale, i ricercatori studiano gli effetti dell'arfamenina B su vari processi fisiologici, considerando il suo potenziale di modulazione delle vie di segnalazione mediate dai peptidi. La sua capacità di influenzare l'attività delle aminopeptidasi ha implicazioni per la ricerca sulle vie metaboliche e può fornire spunti per lo sviluppo di nuovi strumenti di ricerca per applicazioni biotecnologiche.
Arphamenine B (CAS 144110-38-3) Referenze
- Induzione dell'apoptosi da parte della bestatina (ubenimex) in linee cellulari leucemiche umane. | Sekine, K., et al. 1999. Leukemia. 13: 729-34. PMID: 10374877
- Due attività idrolizzanti dipeptidiche ad ampia specificità provenienti dal citoplasma del cervello di cavia, entrambe contenenti prolinasi ma nessuna delle quali contiene attività carnosinasi. | Keane, F. and O'Cuinn, G. 2002. Neurosci Res. 44: 111-20. PMID: 12204299
- Regolazione dello zinco dell'aminopeptidasi B coinvolta nella produzione di neuropeptidi. | Hwang, SR. and Hook, V. 2008. FEBS Lett. 582: 2527-31. PMID: 18571504
- Inibizione dell'invasione delle cellule tumorali da parte di ubenimex (bestatina) in vitro. | Saiki, I., et al. 1989. Jpn J Cancer Res. 80: 873-8. PMID: 2513304
- Arfamenine A e B, nuovi inibitori dell'aminopeptidasi B, prodotti da batteri. | Umezawa, H., et al. 1983. J Antibiot (Tokyo). 36: 1572-5. PMID: 6654760
- Coinvolgimento della degradazione enzimatica nell'inattivazione dei neurotrasmettitori tachichinici nel midollo spinale del ratto neonato. | Suzuki, H., et al. 1994. Br J Pharmacol. 113: 310-6. PMID: 7529113
- Purificazione e caratterizzazione di una peptidasi principale che idrolizza la kyotorfina nel cervello di ratto. | Akasaki, K., et al. 1995. J Biochem. 117: 897-902. PMID: 7592556
- Dipeptidil aminopeptidasi III del cervello di cavia: specificità per brevi sequenze oligopeptidiche. | Smyth, M. and O'Cuinn, G. 1994. J Neurochem. 63: 1439-45. PMID: 7931295
- L'enzima bifunzionale leucotriene-A4 idrolasi è un'arginina aminopeptidasi di elevata efficienza e specificità. | Orning, L., et al. 1994. J Biol Chem. 269: 11269-73. PMID: 8157657
- Caratterizzazione e purificazione dell'aminopeptidasi B dei linfociti T: un marcatore putativo di attivazione delle cellule T. | Belhacene, N., et al. 1993. Eur J Immunol. 23: 1948-55. PMID: 8344358
- Ruolo farmacologico e processi di degradazione della neuromedina N nel tratto gastrointestinale: uno studio in vitro e in vivo. | Barelli, H., et al. 1995. J Pharmacol Exp Ther. 275: 1300-7. PMID: 8531096
- Inibizione dell'invasione delle cellule tumorali e della degradazione della matrice da parte degli inibitori delle aminopeptidasi. | Fujii, H., et al. 1996. Biol Pharm Bull. 19: 6-10. PMID: 8820902
- Inattivazione enzimatica dei neurotrasmettitori encefalici nel midollo spinale del ratto neonato. | Suzuki, H., et al. 1997. Neurosci Res. 28: 261-7. PMID: 9237274
- Purificazione e proprietà di un'aminopeptidasi di membrana del muscolo di Ascaris suum che degrada i neuropeptidi AF1 e AF2. | Sajid, M., et al. 1997. Mol Biochem Parasitol. 89: 225-34. PMID: 9364967
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Arphamenine B, 1 mg | sc-202959 | 1 mg | $39.00 | |||
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