Date published: 2025-9-6

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Apstatin (CAS 160470-73-5)

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Nomi alternativi:
Aminopeptidase P Inhibitor; N-[(2S,3R)-3-Amino-2-hydroxy-4-phenylbutanoyl]-L-prolyl-L-prolyl-L-alaninamide
Applicazione:
Apstatin è un inibitore selettivo dell'aminopeptidasi P (APP)
Numero CAS:
160470-73-5
Purezza:
≥95%
Peso molecolare:
459.54
Formula molecolare:
C23H33N5O5
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
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L'apstatina è un inibitore selettivo dell'aminopeptidasi P (APP), con un Ki di 2,6 muM nell'APP legata alla membrana del polmone di ratto. È stato dimostrato che l'apstatina aumenta la cardioprotezione promossa dalla bradichinina in ratti con infarti miocardici introdotti artificialmente, inibendo l'azione di degradazione della bradichinina da parte dell'APP. In combinazione con gli inibitori dell'enzima di conversione dell'angiotensina enalapril (sc-205664), lisinopril (sc-205378) o ramipril (sc-205833), la riduzione delle dimensioni dell'infarto miocardico è stata potenziata.


Apstatin (CAS 160470-73-5) Referenze

  1. Effetti cardioprotettivi dell'inibitore dell'aminopeptidasi P apstatina: studi sul danno da ischemia/riperfusione nel cuore isolato di ratto.  |  Erşahin, C., et al. 1999. J Cardiovasc Pharmacol. 34: 604-11. PMID: 10511138
  2. Effetti dell'inibitore dell'aminopeptidasi P sull'inositolo 1,4,5-trifosfato indotto dalla bradichinina nei cardiomiociti neonatali di ratto.  |  Kudoh, A., et al. 2001. J Cardiovasc Pharmacol. 37: 495-501. PMID: 11336100
  3. L'apstatina, un inibitore selettivo dell'aminopeptidasi P, riduce le dimensioni dell'infarto miocardico attraverso una via chinino-dipendente.  |  Wolfrum, S., et al. 2001. Br J Pharmacol. 134: 370-4. PMID: 11564655
  4. Effetto di limitazione delle dimensioni dell'infarto dell'apstatina da sola e in combinazione con enalapril, lisinopril e ramipril in ratti con infarto miocardico sperimentale.  |  Veeravalli, KK., et al. 2003. Pharmacol Res. 48: 557-63. PMID: 14527819
  5. Struttura dell'aminopeptidasi P di Escherichia coli in complesso con l'inibitore apstatina.  |  Graham, SC., et al. 2004. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 60: 1770-9. PMID: 15388923
  6. Struttura cristallina della X-prolyl aminopeptidase di Caenorhabditis elegans: Un enzima citosolico con un sito attivo di-nucleare.  |  Iyer, S., et al. 2015. FEBS Open Bio. 5: 292-302. PMID: 25905034
  7. Struttura dell'aminopeptidasi umana XPNPEP3 e confronto della sua attività in vitro con gli ortologhi di Icp55: Approfondimenti su diversi processi cellulari.  |  Singh, R., et al. 2017. J Biol Chem. 292: 10035-10047. PMID: 28476889
  8. L'inibitore dell'enzima di conversione dell'angiotensina protegge dalla nefrotossicità del cisplatino modulando l'espressione del recettore della chinina B1 e l'attività dell'aminopeptidasi P nei topi.  |  Estrela, GR., et al. 2020. Front Mol Biosci. 7: 96. PMID: 32528973
  9. Potenziamento da parte dell'aminopeptidasi P della risposta della pressione sanguigna alla bradichinina.  |  Kitamura, S., et al. 1995. Br J Pharmacol. 114: 6-7. PMID: 7712030
  10. Effetto di un nuovo inibitore dell'aminopeptidasi P, l'apstatina, sulla degradazione della bradichinina nel polmone di ratto.  |  Prechel, MM., et al. 1995. J Pharmacol Exp Ther. 275: 1136-42. PMID: 8531074
  11. Influenza di diversi inibitori delle peptidasi sugli effetti pro-infiammatori della sostanza P, della capsaicina e della collagenasi.  |  Damas, J., et al. 1996. Naunyn Schmiedebergs Arch Pharmacol. 354: 662-9. PMID: 8938667
  12. L'inibizione dell'aminopeptidasi P e dell'enzima di conversione dell'angiotensina impedisce la degradazione della bradichinina nella circolazione coronarica del ratto.  |  Erşahin, C. and Simmons, WH. 1997. J Cardiovasc Pharmacol. 30: 96-101. PMID: 9268227
  13. Degradazione intravascolare e interstiziale della bradichinina nel cuore di ratto isolato e perfuso.  |  Dendorfer, A., et al. 1997. Br J Pharmacol. 122: 1179-87. PMID: 9401784

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Nome del prodottoCodice del prodottoUNITÀPrezzoQuantitàPreferiti

Apstatin, 1 mg

sc-201309
1 mg
$129.00