Anticorpo Aminopeptidase P1 (B-4): sc-515836

L'anticorpo Aminopeptidasi P1 (B-4) è un anticorpo monoclonale IgG2a di topo che rileva l'Aminopeptidasi P1 in campioni di topo, ratto e uomo attraverso applicazioni quali western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'aminopeptidasi P1 è un enzima cruciale che svolge un ruolo significativo nella regolazione dei peptidi bioattivi, in particolare nella degradazione della bradichinina, un peptide coinvolto nella vasodilatazione e nell'infiammazione. Questo enzima è unico per la sua attività prolina-specifica, in quanto taglia gli aminoacidi N-terminali in cui il secondo residuo è la prolina, essenziale per mantenere l'attività biologica di vari peptidi. L'aminopeptidasi P1 esiste in due forme: una variante legata alla membrana e ancorata al glicosilfosfatidilinositolo (GPI) e una forma citosolica; la versione legata alla membrana è espressa prevalentemente nel pancreas e in altri tessuti. La localizzazione dell'aminopeptidasi P1 suggerisce un coinvolgimento nel metabolismo locale dei peptidi e nelle vie di segnalazione, influenzando potenzialmente processi fisiologici come la regolazione della pressione sanguigna e le risposte immunitarie. Inoltre, il ruolo dell'aminopeptidasi P1 come recettore del peptide del seno evidenzia il potenziale come bersaglio terapeutico nel trattamento e nella prevenzione del cancro al seno, rendendo questa proteina importante sia nella salute che nella malattia.

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Aminopeptidase P1 Riferimenti:

1. La down-regulation della peptidasi della matrice mitocondriale ClpP nelle cellule muscolari causa disfunzione mitocondriale e riduce la proliferazione cellulare.  |  Deepa, SS., et al. 2016. Free Radic Biol Med. 91: 281-92. PMID: 26721594
2. Il gene della risposta alle proteine dispiegate mitocondriali CLPP modifica la dinamica mitocondriale e influisce sulla funzione mitocondriale.  |  Wu, G., et al. 2019. PeerJ. 7: e7209. PMID: 31304066
3. L'alterata risposta allo stress mitocondriale dovuta alla delezione di CLPP è associata a un'alterata dinamica mitocondriale e a un aumento dell'apoptosi nelle cellule di cumulo.  |  Esencan, E., et al. 2020. Reprod Sci. 27: 621-630. PMID: 31939198
4. La miricetina protegge i topi dalla polmonite letale legata all'MRSA attraverso il bersaglio della ClpP.  |  Jing, S., et al. 2021. Biochem Pharmacol. 192: 114753. PMID: 34474040
5. La scutellarina potenzia la vancomicina contro la polmonite letale causata da Staphylococcus aureus resistente alla meticillina attraverso la doppia inibizione della sortasi A e della peptidasi P caseinolitica.  |  Wang, X., et al. 2022. Biochem Pharmacol. 199: 114982. PMID: 35247333
6. La nepetina riduce l'espressione dei fattori di virulenza attraverso il bersaglio della ClpP contro l'infezione da polmonite indotta da MRSA.  |  Jing, S., et al. 2022. Virulence. 13: 578-588. PMID: 35363605
7. La peptidasi ClpP attivata afferra con forza un substrato proteico.  |  Walker, SD. and Olivares, AO. 2022. Biophys J. 121: 3907-3916. PMID: 36045571
8. L'interruzione della risposta mitocondriale alle proteine dispiegate provoca un accorciamento dei telomeri negli ovociti e nelle cellule somatiche di topo.  |  Cozzolino, M., et al. 2024. Aging (Albany NY). 16: 2047-2060. PMID: 38349865
9. Sviluppo di piccoli iperattivatori molecolari della peptidasi caseinolitica umana P (hClpP) con un impalcatura [1,8]-naftiridinica come nuovi agenti antitumorali.  |  Fu, Y., et al. 2024. ChemMedChem. e202400528. PMID: 39505831
10. Substrati fluorogenici per l'aminopeptidasi P batterica e i suoi analoghi rilevati nel siero umano e nel polmone di vitello.  |  Fleminger, G., et al. 1982. Eur J Biochem. 125: 609-15. PMID: 6749499

L'anticorpo Aminopeptidase P1 preferito è l'anticorpo Aminopeptidase P1 (H-4): sc-514272.