Anticorpo Aminopeptidase P (JG12): sc-65390

L'anticorpo anti-Aminopeptidasi P (JG12) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva la proteina Aminopeptidasi P di origine di topo e ratto mediante western blotting (WB), immunofluorescenza (IF) e immunoistochimica. L'anticorpo anti-Aminopeptidasi P (JG12) è disponibile in formato non coniugato. Le aminopeptidasi, tra cui l'aminopeptidasi P, svolgono un ruolo cruciale nel metabolismo proteico catalizzando la rimozione degli aminoacidi dalle terminazioni N delle proteine, essenziale per vari processi fisiologici come la maturazione e la degradazione delle proteine. L'anticorpo monoclonale Aminopeptidasi P (JG12) riconosce un membro del clan delle peptidasi MG noto per l'attività prolina-specifica, che taglia l'amminoacido N-terminale quando il secondo residuo è la prolina. L'aminopeptidasi P esiste in due forme: una variante legata alla membrana, espressa sulle cellule linfoidi, sulle cellule endoteliali vascolari di vari tessuti e sulla membrana del bordo spazzola dei tubuli renali e dell'intestino, e una forma citosolica. L'aminopeptidasi P legata alla membrana è GPI-linked e consiste di 674 aminoacidi, mentre la forma citosolica è lunga 623 aminoacidi. L'aminopeptidasi P è stata identificata come recettore per il peptide "breast-homing", evidenziando un potenziale significato nello sviluppo di terapie mirate per il cancro al seno.

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Anticorpo Aminopeptidase P (JG12) Riferimenti:

1. Clonazione, espressione e caratterizzazione dell'aminopeptidasi P citosolica umana: un singolo enzima dipendente dal manganese(II).  |  Cottrell, GS., et al. 2000. Biochemistry. 39: 15121-8. PMID: 11106490
2. Specializzazione molecolare della vascolarizzazione mammaria: un peptide fagocitato che si avvicina al seno si lega all'aminopeptidasi P nella vascolarizzazione mammaria.  |  Essler, M. and Ruoslahti, E. 2002. Proc Natl Acad Sci U S A. 99: 2252-7. PMID: 11854520
3. Analisi cinetica e cristallografica dell'aminopeptidasi P mutante di Escherichia coli: approfondimenti sul riconoscimento del substrato e sul meccanismo della catalisi.  |  Graham, SC., et al. 2006. Biochemistry. 45: 964-75. PMID: 16411772
4. La tirosina 387 e l'arginina 404 sono fondamentali nel meccanismo idrolitico dell'aminopeptidasi P di Escherichia coli.  |  Jao, SC., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1547-53. PMID: 16460001
5. Espressione di tripsinogeno cationico umano con un'autentica terminazione N mediante splicing intein-mediato in Escherichia coli carente di aminopeptidasi P.  |  Király, O., et al. 2006. Protein Expr Purif. 48: 104-11. PMID: 16542853
6. Reazioni di ipersensibilità kinino-dipendenti in emodialisi: fattori metabolici e genetici.  |  Molinaro, G., et al. 2006. Kidney Int. 70: 1823-31. PMID: 17003818
7. Enzimi di scissione del neuropeptide Y (NPY): omologhi strutturali e funzionali della dipeptidil peptidasi 4.  |  Frerker, N., et al. 2007. Peptides. 28: 257-68. PMID: 17223229
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