Anticorpo αC-crystallin (PL-A11): sc-134243

Le cristalline sono le principali proteine espresse nel cristallino degli occhi dei vertebrati, dove mantengono la trasparenza e l'indice di rifrazione della lente. Le cristalline si dividono in famiglie α, β e γ; le cristalline β e γ compongono una superfamiglia. Le cristalline contengono solitamente sette regioni proteiche distintive, tra cui quattro motivi omologhi, un peptide di collegamento ed estensioni N e C-terminali. Le α-cristalline consistono in tre prodotti genici, αA, αB e αC-cristallina, che sono membri della famiglia delle piccole proteine da shock termico (HSP20). Sono indotte dallo shock termico e agiscono come chaperon molecolari, trattenendo le proteine denaturate in grandi aggregati solubili. Tuttavia, a differenza di altri chaperoni molecolari, le α-cristalline non rinaturano le proteine. Le ricerche indicano che il legame avviene tra le membrane e l'αC-cristallina. Il sito di legame sembra essere all'interfaccia polare-apolare nella proteina di membrana (MIP26) e nell'αC-cristallina; il bilayer lipidico diventa meno mobile con il legame dell'αC-cristallina.

L'anticorpo αC-crystallin preferito è l'anticorpo αC-crystallin (H-5): sc-398395.