Anticorpo αC-crystallin (2H5): sc-51745

L'anticorpo αC-crystallin (2H5) è un anticorpo monoclonale di topo a catena leggera IgG2a che rileva la proteina αC-crystallin di origine murina, di ratto e umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'αC-cristallina è un membro cruciale della famiglia delle piccole proteine da shock termico, nota in particolare per il suo ruolo nel mantenere la trasparenza del cristallino e l'indice di rifrazione nell'occhio dei vertebrati. L'anticorpo anti-αC-cristallina (2H5) funziona come chaperone molecolare, impedendo l'aggregazione di proteine denaturate. In particolare, l'αC-cristallina è composta da tre prodotti genici - αA, αB e αC - e presenta una struttura complessa che comprende sette regioni proteiche distintive, che contribuiscono all'attività di chaperone. La capacità della αC-cristallina di legarsi alle membrane, in particolare all'interfaccia polare-apolare con le proteine di membrana come MIP26, è significativa in quanto questa interazione influenza la mobilità del bilayer lipidico, svolgendo così un ruolo vitale nella stabilità e nella funzione cellulare. L'anticorpo monoclonale αC-cristallina (2H5) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano i meccanismi molecolari alla base della trasparenza della lente e i ruoli protettivi delle cristalline in varie condizioni di stress.

L'anticorpo αC-crystallin preferito è l'anticorpo αC-crystallin (H-5): sc-398395.