Anticorpo αA-crystallin (SUB4): sc-69687

L'anticorpo αA-cristallina (SUB4) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva l'αA-cristallina nel topo, nel ratto, nell'uomo, nel bovino e nelle specie aviarie attraverso il western blotting (WB), l'immunoprecipitazione (IP), l'immunofluorescenza (IF) e il saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo αA-cristallina (SUB4) riconosce un membro cruciale della famiglia delle piccole proteine da shock termico, specificamente coinvolto nel mantenimento della trasparenza e dell'indice di rifrazione del cristallino, che è fondamentale per una visione corretta. L'αA-cristallina funziona come chaperone molecolare, impedendo l'aggregazione delle proteine denaturate, ma non facilitandone la rinaturazione. La struttura unica dell'αA-cristallina, che comprende sette regioni proteiche distinte e quattro motivi omologhi, consente la formazione di grandi aggregati solubili che stabilizzano altre proteine in condizioni di stress. L'espressione dell'αA-cristallina rimane limitata al cristallino e le mutazioni nel gene dell'αA-cristallina possono portare alla cataratta congenita autosomica dominante, evidenziando la sua importanza nella salute oculare. L'anticorpo anti-αA-cristallina (SUB4) è uno strumento essenziale per i ricercatori che studiano la biologia della lente, l'aggregazione proteica e le patologie correlate, fornendo un rilevamento e un'analisi affidabili in diverse applicazioni sperimentali.

Alexa Fluor^® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® e Odyssey^® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences

Anticorpo αA-crystallin (SUB4) Riferimenti:

1. Regioni interagenti con l'alfaA-cristallina nella piccola proteina da shock termico, l'alfaB-cristallina.  |  Sreelakshmi, Y., et al. 2004. Biochemistry. 43: 15785-95. PMID: 15595834
2. La cristallina αA si associa ai complessi recettoriali dell'integrina α6 e regola la segnalazione cellulare.  |  Menko, AS. and Andley, UP. 2010. Exp Eye Res. 91: 640-51. PMID: 20709056
3. L'estensione N-terminale della βB1-cristallina chaperona il ripiegamento della β-cristallina e coopera con la αA-cristallina.  |  Leng, XY., et al. 2014. Biochemistry. 53: 2464-73. PMID: 24669963
4. Substrati in vivo dei chaperoni molecolari del cristallino αA-cristallina e αB-cristallina.  |  Andley, UP., et al. 2014. PLoS One. 9: e95507. PMID: 24760011
5. La piccola proteina da shock termico αA-cristallina regola negativamente la tumorigenesi pancreatica.  |  Liu, J., et al. 2016. Oncotarget. 7: 65808-65824. PMID: 27588467
6. Gli aptameri di RNA mirati alla αA-cristallina umana non legano la αB-cristallina e risparmiano il dominio della α-cristallina.  |  Mallik, PK., et al. 2017. Biochem Biophys Res Commun. 491: 423-428. PMID: 28720498
7. L'Asp 58 modula la formazione degli oligomeri di cristallina αA del cristallino e la funzione di chaperone.  |  Takata, T., et al. 2018. FEBS J. 285: 2263-2277. PMID: 29676852
8. Il minichaperone derivato dalla cristallina αA stabilizza la cristallina αAG98R influenzando il suo potenziale zeta.  |  Phadte, AS., et al. 2018. Mol Vis. 24: 297-304. PMID: 29706763
9. Caratterizzazione di un mutante N-terminale di αA-cristallina αA-R21Q associato a cataratta congenita.  |  Phadte, AS., et al. 2018. Exp Eye Res. 174: 185-195. PMID: 29782825
10. Struttura e ossidazione del chaperone αA-cristallina del cristallino.  |  Kaiser, CJO., et al. 2019. Nat Struct Mol Biol. 26: 1141-1150. PMID: 31792453

L'anticorpo αA-crystallin preferito è l'anticorpo αA-crystallin (B-2): sc-28306.