Anticorpo αA-crystallin (H-4): sc-398304

Le cristalline sono le principali proteine del cristallino degli occhi dei vertebrati, di cui mantengono la trasparenza e l'indice di rifrazione. Le cristalline si dividono in famiglie α, β e γ, e le cristalline β e γ compongono anche una superfamiglia. Le cristalline contengono solitamente sette regioni proteiche distinte, tra cui quattro motivi omologhi, un peptide di collegamento ed estensioni N e C-terminali. Le α-cristalline consistono in tre prodotti genici, αA, αB e αC-cristallina, che sono membri della famiglia delle piccole proteine da shock termico (HSP 20). Sono indotte dallo shock termico e agiscono come chaperon molecolari, trattenendo le proteine denaturate in grandi aggregati solubili. Tuttavia, a differenza di altri chaperoni molecolari, le α-cristalline non rinaturano le proteine. L'espressione dell'αA-cristallina è limitata al cristallino. I difetti di questo gene causano la cataratta congenita autosomica dominante (ADCC). Il prodotto del gene umano αB-cristallina è espresso in molti tessuti, tra cui il cristallino, il cuore e il muscolo scheletrico. Un'elevata espressione di αB-cristallina è associata a molte malattie neurologiche e una mutazione missense in questo gene è stata co-segregata in una famiglia con una miopatia legata a Desmin.

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Anticorpo αA-crystallin (H-4) Riferimenti:

1. Identificazione e caratterizzazione di un sito di legame con il rame nella cristallina αA.  |  Raju, M., et al. 2011. Free Radic Biol Med. 50: 1429-36. PMID: 21300147
2. Aumento dell'espressione di αA-cristallina nell'occhio umano diabetico.  |  Kase, S., et al. 2011. Int J Mol Med. 28: 505-11. PMID: 21617844
3. La fosforilazione specifica della αA-cristallina è necessaria per la protezione degli astrociti indotta dalla αA-cristallina contro la tossicità della staurosporina e della C2-ceramide.  |  Li, R., et al. 2012. Neurochem Int. 60: 652-8. PMID: 22414529
4. Ipermetilazione delle isole CpG del gene della cristallina αA nella cataratta nucleare dopo vitrectomia pars plana.  |  Zhu, XJ., et al. 2015. Graefes Arch Clin Exp Ophthalmol. 253: 1043-51. PMID: 25663476
5. L'isomerizzazione dei residui Asp svolge un ruolo importante nella dissociazione della cristallina αA.  |  Takata, T. and Fujii, N. 2016. FEBS J. 283: 850-9. PMID: 26700637
6. Regolazione di c-Maf e αA-cristallina nella lente oculare mediante segnalazione del fattore di crescita dei fibroblasti.  |  Xie, Q., et al. 2016. J Biol Chem. 291: 3947-58. PMID: 26719333
7. Conseguenze strutturali e funzionali della delezione del sito chaperone nella cristallina αA.  |  Santhoshkumar, P., et al. 2016. Biochim Biophys Acta. 1864: 1529-38. PMID: 27524665
8. Residui idrofobici della melittina mediano il suo legame con l'αA-cristallina.  |  Ramirez, LM., et al. 2020. Protein Sci. 29: 572-588. PMID: 31762096
9. Deamidazione e isomerizzazione rapida sito-specifica nella cristallina αA del cristallino umano in vitro.  |  Takata, T., et al. 2020. Protein Sci. 29: 955-965. PMID: 31930615
10. Caratterizzazione di omomeri di cristallina umana αA di dimensioni diverse e implicazioni per l'isomerizzazione di Asp151.  |  Sun, J., et al. 2024. PLoS One. 19: e0306856. PMID: 38991013

L'anticorpo αA-crystallin preferito è l'anticorpo αA-crystallin (B-2): sc-28306.