Date published: 2025-9-12

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ADA (CAS 26239-55-4)

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Nomi alternativi:
N-(2-Acetamido)iminodiacetic acid
Applicazione:
ADA è un tampone biologico con un pKa di 6,9
Numero CAS:
26239-55-4
Purezza:
>99%
Peso molecolare:
190.15
Formula molecolare:
C6H10N2O5
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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L'ADA, o adenosina deaminasi, è un enzima ampiamente studiato nella ricerca biochimica per il suo ruolo critico nel metabolismo delle purine, dove catalizza la deaminazione irreversibile dell'adenosina in inosina. Nelle applicazioni di ricerca, ADA è fondamentale per studiare le vie metaboliche associate agli acidi nucleici e al trasferimento di energia. Gli scienziati utilizzano questo enzima per studiare il metabolismo cellulare e i meccanismi di regolazione che mantengono l'equilibrio nucleotidico all'interno delle cellule, essenziale per il corretto funzionamento e la sopravvivenza cellulare. L'attività di ADA viene utilizzata anche in enzimologia per comprendere la cinetica delle reazioni catalizzate dagli enzimi, fornendo indicazioni sul meccanismo, la specificità e l'inibizione degli enzimi. Ciò ha implicazioni più ampie nel campo della biochimica, in particolare per capire come le alterazioni dell'attività enzimatica influiscano sui disturbi metabolici. Nel campo delle biotecnologie, l'ADA viene impiegato nella sintesi di analoghi nucleosidici, utili come strumenti biochimici negli esperimenti di biologia molecolare e come potenziali composti guida nella scoperta di farmaci per le malattie legate alla disregolazione del metabolismo purinico. Grazie alla sua applicazione in questi settori, l'ADA offre una profonda finestra sulle funzioni cellulari ed enzimatiche, migliorando la nostra comprensione dei processi biologici fondamentali in un contesto puramente di ricerca.


ADA (CAS 26239-55-4) Referenze

  1. Gradienti di pH immobilizzati: effetto dei sali, degli anfoliti carrier aggiunti e dei gradienti di tensione sui pattern proteici.  |  Righetti, PG., et al. 1988. Electrophoresis. 9: 65-73. PMID: 3234339
  2. Il tetramero dell'istone H3-H4 è un enzima rame-reduttasi.  |  Attar, N., et al. 2020. Science. 369: 59-64. PMID: 32631887
  3. La struttura cristallina della proteina E2 del virus della vaccinia e prospettive sulla previsione di nuovi ripiegamenti di proteine virali.  |  Gao, WND., et al. 2022. J Gen Virol. 103: PMID: 35020582
  4. Effetti dell'olio essenziale di menta piperita sulla capacità di apprendimento e memoria in topi transgenici APP/PS1.  |  Lv, X., et al. 2022. Molecules. 27: PMID: 35408451
  5. Struttura cristallina della proteina di difesa del fago BREX, BrxA.  |  Beck, IN., et al. 2022. Curr Res Struct Biol. 4: 211-219. PMID: 35783086
  6. Studio combinato termodinamico, teorico e biologico per studiare l'acido N-(2-acetamido)iminodiacetico come potenziale agente di decoro del torio.  |  Sharma, S., et al. 2023. Inorg Chem. 62: 18887-18900. PMID: 37922372
  7. Analisi metabolomica assistita da analisi trascrittomica per rivelare le caratteristiche metaboliche e i potenziali biomarcatori associati alla risposta al trattamento della terapia neoadiuvante con regime TCbHP nel carcinoma mammario HER2 +.  |  Zhang, N., et al. 2024. Breast Cancer Res. 26: 64. PMID: 38610016
  8. Il ruolo dell'istone H3 leucina 126 nella regolazione fine dell'attività rame-reduttasi dei nucleosomi.  |  Tod, NP., et al. 2024. J Biol Chem. 300: 107314. PMID: 38657861
  9. Deplezione degli ioni metallici liberi da parte dei tamponi 'Good's'. III. Acido N-(2-acetamido)iminodiacetico, complessi 2:1 con zinco(II), cobalto(II), nichel(II) e rame(II); deprotonazione dell'ammide da parte di Zn(II), Co(II) e Cu(II).  |  Lance, EA., et al. 1983. Anal Biochem. 133: 492-501. PMID: 6314846
  10. Identificazione delle isoforme di metallotioneina con elettroforesi capillare di zona utilizzando una provetta rivestita di poliacrilammide.  |  Minami, T., et al. 1996. J Chromatogr B Biomed Appl. 685: 353-9. PMID: 8953179

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