Anticorpo ACADS (G-10): sc-365953

L'anticorpo ACADS (G-10) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2b κ ACADS (designato anche come anticorpo ACADS) che rileva la proteina ACADS di origine murina, ratta e umana mediante WB, IP, IF, IHC(P) ed ELISA. L'anticorpo ACADS (G-10) è disponibile sia nella forma di anticorpo anti-ACADS non coniugato, sia in molteplici forme coniugate di anticorpo anti-ACADS, tra cui agarosio, HRP, PE, FITC e molteplici coniugati Alexa Fluor®. L'ACADS (acil-Coenzima A deidrogenasi, da C-2 a C-3 a catena corta), noto anche come SCAD o ACAD3, è una flavoproteina mitocondriale omotetramerica di 412 aminoacidi appartenente alla famiglia delle acil-CoA deidrogenasi. L'ACADS catalizza la fase limitante della via mitocondriale di beta-ossidazione degli acidi grassi. Mutazioni di ACADS sono state associate a difetti di ossidazione degli acidi grassi e a malattie metaboliche come il deficit di acil-CoA deidrogenasi a catena corta (deficit di SCAD), un disturbo autosomico recessivo che provoca acidosi acuta e debolezza muscolare nei neonati e miopatia da accumulo di lipidi negli adulti. La SCAD porta all'accumulo di butirrilcarnitina e acido etilmalonico nel sangue e nelle urine. L'ACADS contiene quattro domini FAD.

Alexa Fluor^® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® e Odyssey^® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences

Anticorpo ACADS (G-10) Riferimenti:

1. Un deficit nella beta-ossidazione degli acidi grassi a catena corta influisce sulle oscillazioni theta durante il sonno.  |  Tafti, M., et al. 2003. Nat Genet. 34: 320-5. PMID: 12796782
2. Dispiegamento termico dell'acil-CoA deidrogenasi a catena media e dell'iso(3)valeril-CoA deidrogenasi: studio dell'effetto di difetti genetici sulla stabilità dell'enzima.  |  Nasser, I., et al. 2004. Biochim Biophys Acta. 1690: 22-32. PMID: 15337167
3. L'acil-CoA deidrogenasi-9 umana svolge un ruolo nuovo nella beta-ossidazione mitocondriale degli acidi grassi insaturi.  |  Ensenauer, R., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 32309-16. PMID: 16020546
4. Strutture cristalline della nitroalcano ossidasi: intuizioni sul meccanismo di reazione da un complesso covalente del flavoenzima intrappolato durante il turnover.  |  Nagpal, A., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1138-50. PMID: 16430210
5. Eterogeneità clinica, biochimica e genetica nel deficit di acil-coenzima A deidrogenasi a catena corta.  |  van Maldegem, BT., et al. 2006. JAMA. 296: 943-52. PMID: 16926354
6. La mutazione del gene dell'acil-CoA deidrogenasi a catena corta (c.319C>T) si presenta con eterogeneità clinica ed è una mutazione fondante candidata in individui di origine ebraica Ashkenazi.  |  Tein, I., et al. 2008. Mol Genet Metab. 93: 179-89. PMID: 18054510
7. Basi strutturali della specificità della catena acilica del substrato: struttura cristallina dell'acil-CoA deidrogenasi umana a catena molto lunga.  |  McAndrew, RP., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 9435-43. PMID: 18227065
8. Regolazione delle acil-CoA deidrogenasi nel tessuto adiposo da parte del rosiglitazone.  |  Goetzman, ES. 2009. Obesity (Silver Spring). 17: 196-8. PMID: 18948967
9. Mutazioni eterozigoti composte del gene ACADS in un neonato con deficit di acil-CoA deidrogenasi a catena corta: case report e revisione della letteratura.  |  An, SJ., et al. 2016. Korean J Pediatr. 59: S45-S48. PMID: 28018444
10. Una frequenza insolitamente elevata di deficit di SCAD causata da due varianti patogene nel gene ACADS e la sua relazione con la struttura etnica in Slovacchia.  |  Lisyová, J., et al. 2018. BMC Med Genet. 19: 64. PMID: 29678161
11. ACAD10 e ACAD11 consentono il catabolismo lipidico dei 4-idrossiacidi nei mammiferi.  |  Rashan, EH., et al. 2024. bioRxiv.. PMID: 38260250
12. Organizzazione strutturale del gene dell'acil-CoA deidrogenasi a catena corta umana.  |  Corydon, MJ., et al. 1997. Mamm Genome. 8: 922-6. PMID: 9383286

Gli anticorpi monoclonali per bersagli proteici di mammiferi e non mammiferi rappresentano essenzialmente tutti i bersagli coperti dagli anticorpi policlonali. Oltre 8.300 dei nostri anticorpi sono offerti come coniugati ImmunoCruz^® che eliminano la necessità di un anticorpo secondario.

Gli anticorpi di Santa Cruz Biotechnology hanno oltre 360.000 citazioni di ricerca. Gli anticorpi Anti-ACADS (G-10) hanno 6 citazioni in diverse pubblicazioni scientifiche.

Gli anticorpi primari come Anti-ACADS (G-10) per le proteine target dei mammiferi sono raccomandati per il rilevamento di una serie di specie di mammiferi, principalmente di topo, ratto e uomo. Molti anticorpi per mammiferi sono ideali anche per la ricerca veterinaria e sono reattivi con target proteici ovini, suini, caprini, felini, canini, bovini ed equini. Gli anticorpi monoclonali primari di Santa Cruz Biotechnology sono adatti per applicazioni di ricerca in laboratorio e non sono destinati all'uso diagnostico o terapeutico.

ACADS Antibody (G-10) Specifications

Nome prodotto alternativo: ACADS

Nome clone del prodotto: G-10

Classificazione: Anticorpo primario

Clonalità: Anticorpo monoclonale

Isotipo anticorpale: IgG_2b kappa light chain

Aminoacidi: /%amino_acidi%/

Target epitopo: ACADS

Specie epitopo: human

Reattività/Rilevazione del prodotto: ACADS

Reattività/rilevazione delle specie: mouse, rat, human

Reattività aggiuntiva dei mammiferi: N/A

Reattività aggiuntiva non mammifera: N/A

Applicazioni: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Informazioni sulla conservazione: Each vial contains 200 µg IgG_2b kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citazioni della ricerca: 6 citazioni in varie pubblicazioni scientifiche

Coniugati/Forme disponibili per ACADS Antibody (G-10): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin