Date published: 2025-9-7

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5-(Iodoacetamido)fluorescein (CAS 63368-54-7)

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Nomi alternativi:
5-IAF
Applicazione:
5-(Iodoacetamido)fluorescein è un derivato della fluoresceina reattivo al tiolo
Numero CAS:
63368-54-7
Peso molecolare:
515.25
Formula molecolare:
C22H14INO6
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
* Vedere Certificato di Analisi per informazioni sul lotto specifico (incluso il contenuto d'acqua).

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La 5-(Iodoacetamido)fluoresceina è una molecola comunemente utilizzata nella ricerca biochimica per etichettare proteine, peptidi e altre biomolecole. La sua capacità di attaccarsi covalentemente ai gruppi tiolici dei residui di cisteina attraverso il suo gruppo funzionale iodoacetamide è alla base della sua frequente applicazione nella microscopia a fluorescenza e nella citometria a flusso. Questo composto è particolarmente prezioso per lo studio della struttura e della dinamica delle proteine, poiché la parte di fluoresceina attaccata fornisce un segnale fluorescente che può essere rilevato e quantificato. Negli studi di interazione proteina-proteina, la 5-(Iodoacetamido)fluoresceina facilita la visualizzazione di formazioni complesse, contribuendo così all'elucidazione dei meccanismi molecolari. Viene utilizzata anche nello studio delle attività enzimatiche e dei cambiamenti conformazionali delle proteine, poiché le proprietà fluorescenti del composto cambiano al momento del legame, fornendo una misura dei processi biochimici in tempo reale.


5-(Iodoacetamido)fluorescein (CAS 63368-54-7) Referenze

  1. Modulazione dello stato redox della tubulina da parte del sistema glutatione/glutaredoxina reduttasi.  |  Landino, LM., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 314: 555-60. PMID: 14733943
  2. Modulazione redox della tau e della proteina-2 associata al microtubulo da parte del sistema glutatione/glutaredoxina reduttasi.  |  Landino, LM., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 323: 112-7. PMID: 15351709
  3. Slittamento e fuoriuscita di protoni indotti dalla luce sulla membrana tiloidea.  |  Richter, M., et al. 2004. J Plant Physiol. 161: 1325-37. PMID: 15658803
  4. Determinazione sensibile e selettiva del glutatione nei batteri probiotici mediante elettroforesi capillare e fluorescenza indotta dal laser.  |  Musenga, A., et al. 2007. Anal Bioanal Chem. 387: 917-24. PMID: 17203251
  5. Modifica dei tioli proteici da parte dell'anione perossinitrito e dei donatori di ossido nitrico.  |  Landino, LM. 2008. Methods Enzymol. 440: 95-109. PMID: 18423212
  6. La fluoresceina come tag versatile per una maggiore selettività nell'analisi di proteine/peptidi contenenti cisteina mediante spettrometria di massa.  |  Chen, SH., et al. 2008. Anal Chem. 80: 5251-9. PMID: 18512949
  7. Inibizione della polimerizzazione della tubulina da parte di acido ipocloroso e clorammine.  |  Landino, LM., et al. 2011. Free Radic Biol Med. 50: 1000-8. PMID: 21256958
  8. Meccanismo cinetico dei cambiamenti controllati dal Ca²⁺ della troponina I scheletrica nelle miofibrille dello psoas.  |  Lopez-Davila, AJ., et al. 2012. Biophys J. 103: 1254-64. PMID: 22995498
  9. L'ossidazione dell'acido ipotiociano delle cisteine della tubulina inibisce la polimerizzazione dei microtubuli.  |  Clark, HM., et al. 2014. Arch Biochem Biophys. 541: 67-73. PMID: 24215946
  10. Cambiamenti della proteomica redox nel patogeno fungino Trichosporon asahii in seguito all'esposizione all'arsenico: identificazione delle risposte proteiche allo stress ossidativo indotto dal metallo in un isolato campionato a livello ambientale.  |  Ilyas, S., et al. 2014. PLoS One. 9: e102340. PMID: 25062082
  11. Prove di reazioni di scambio tiolo/disolfuro tra tubulina e gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi.  |  Landino, LM., et al. 2014. Cytoskeleton (Hoboken). 71: 707-18. PMID: 25545749
  12. Interazioni proteina-proteina nell'attivazione per contatto della coagulazione del sangue. Legame del chininogeno ad alto peso molecolare e della catena leggera del chininogeno marcata con 5-(iodoacetamido) fluoresceina alla prekallikreina, alla callicreina e alle catene pesanti e leggere separate della callicreina.  |  Bock, PE., et al. 1985. J Biol Chem. 260: 12434-43. PMID: 3850090
  13. Conformazione dei coloranti xantenici nel sito di legame sulfidrilico 1 della miosina. 2.  |  Ajtai, K. and Burghardt, TP. 1995. Biochemistry. 34: 15943-52. PMID: 8519751

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