Date published: 2025-9-9

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3-Acetylpyridine adenine dinucleotide (CAS 86-08-8)

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Nomi alternativi:
APAD, Oxidized
Applicazione:
Numero CAS:
86-08-8
Purezza:
≥92%
Peso molecolare:
662.44
Formula molecolare:
C22H28N6O14P2
Solo per uso in Ricerca. Non previsto per Uso Diagnostico o Terapeutico.
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Il 3-acetilpiridina adenina dinucleotide è un analogo del NAD con un potenziale di ossidazione superiore a quello del NAD. Può sostituire il NAD come cofattore che accetta l'idrogeno in molte reazioni di deidrogenasi, ad esempio la lattato deidrogenasi di Toxoplasma, Clonorchis e Plasmodium, la lipoamide deidrogenasi batterica e le deidrogenasi dei mammiferi. Questo composto può anche agire come accettore di protoni in varie reazioni di transidrogenazione con NADH o NADPH.


3-Acetylpyridine adenine dinucleotide (CAS 86-08-8) Referenze

  1. Proprietà cinetiche e sensibilità agli inibitori delle lattato deidrogenasi (LDH1 e LDH2) di Toxoplasma gondii: confronti con la pLDH di Plasmodium falciparum.  |  Dando, C., et al. 2001. Mol Biochem Parasitol. 118: 23-32. PMID: 11704270
  2. Cinetica della reazione transidrogenasi catalizzata dalla NADH:ubichinone ossidoreduttasi mitocondriale (complesso I).  |  Zakharova, NV. 2002. Biochemistry (Mosc). 67: 651-61. PMID: 12126472
  3. Struttura della LDH1 di Toxoplasma gondii: differenze nel sito attivo rispetto alla lattato deidrogenasi umana e basi strutturali per un uso efficiente dell'APAD+.  |  Kavanagh, KL., et al. 2004. Biochemistry. 43: 879-89. PMID: 14744130
  4. Clonazione molecolare e caratterizzazione di un nuovo gene per la lattato deidrogenasi di Clonorchis sinensis.  |  Yang, G., et al. 2006. Parasitol Res. 99: 55-64. PMID: 16479375
  5. Portatori artificiali di elettroni per la sintesi fotoenzimatica alla luce visibile.  |  Lee, SH., et al. 2012. Chemistry. 18: 5490-5. PMID: 22488767
  6. Un metodo di ciclaggio enzimatico per la 3-acetilpiridina adenina dinucleotide per aumentare la sensibilità dei metodi enzimatici che impiegano questo analogo del NAD.  |  Ferrier, B. 1990. Anal Biochem. 186: 229-32. PMID: 2363493
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  8. L'analisi del meccanismo cinetico della NADH perossidasi enterococcica rivela ruoli catalitici per i complessi NADH con entrambe le forme enzimatiche ossidata e ridotta di due elettroni.  |  Crane, EJ., et al. 1995. Biochemistry. 34: 14114-24. PMID: 7578008
  9. Il meccanismo di trasferimento dell'idruro tra NADH e 3-acetilpiridina adenina dinucleotide da parte della piridina nucleotide transidrogenasi di Escherichia coli.  |  Glavas, NA. and Bragg, PD. 1995. Biochim Biophys Acta. 1231: 297-303. PMID: 7578217
  10. Elevata attività di transidrogenasi ciclica catalizzata da domini nucleotidici espressi e ricostituiti della transidrogenasi di Rhodospirillum rubrum.  |  Yamaguchi, M. and Hatefi, Y. 1997. Biochim Biophys Acta. 1318: 225-34. PMID: 9030266
  11. Test di ingegneria proteica di un modello di omologia della lattato deidrogenasi di Plasmodium falciparum.  |  Hewitt, CO., et al. 1997. Protein Eng. 10: 39-44. PMID: 9051732
  12. Proprietà catalitiche della lipoamide deidrogenasi di Mycobacterium smegmatis.  |  Marcinkeviciene, J. and Blanchard, JS. 1997. Arch Biochem Biophys. 340: 168-76. PMID: 9143318
  13. La riduzione dell'acetilpiridina adenina dinucleotide da parte del NADH: è una reazione significativa della transidrogenasi che trasferisce il protone o un artefatto?  |  Stilwell, SN., et al. 1997. Biochim Biophys Acta. 1320: 83-94. PMID: 9186780
  14. Mutazioni a livello della tirosina 235 nella regione dell'anello mobile della proteina di dominio I della transidrogenasi di Rhodospirillum rubrum inibiscono fortemente il trasferimento di idruri.  |  Bizouarn, T., et al. 1997. Biochim Biophys Acta. 1320: 265-74. PMID: 9230921
  15. Specificità di substrato e cofattore e inibizione selettiva della lattato deidrogenasi del parassita malarico P. falciparum.  |  Gomez, MS., et al. 1997. Mol Biochem Parasitol. 90: 235-46. PMID: 9497046

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3-Acetylpyridine adenine dinucleotide, 25 mg

sc-209519
25 mg
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sc-209519A
100 mg
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