La TRP14, nota anche come Thioredoxin-related protein 14, è una piccola proteina di 14 kDa appartenente alla famiglia delle tioredossine, che svolge un ruolo fondamentale nel mantenimento dello stato redox delle cellule. Caratterizzata da un sito attivo conservato e dal coinvolgimento nel controllo del tiolo-redox, la TRP14 funziona specificamente nella riduzione di altre proteine mediante lo scambio cisteina-tiolo-disolfuro, partecipando così alla difesa cellulare contro lo stress ossidativo. A differenza delle tioredossine classiche, TRP14 non possiede un tipico ripiegamento della tioredossina, suggerendo un meccanismo unico e una specificità per i suoi substrati.
L'attività della TRP14 è essenziale per la regolazione di vari processi biologici, tra cui la crescita cellulare, l'apoptosi e la risposta immunitaria. La sua espressione è spesso regolata da condizioni di stress ossidativo e può essere coinvolta nella risposta cellulare a tale stress, contribuendo a proteggere le cellule dai danni causati dalle specie reattive dell'ossigeno (ROS). Agisce modulando l'ambiente redox all'interno della cellula, che può influenzare la funzione di altre proteine attraverso gruppi tiolici sensibili al redox. Come antiossidante, TRP14 può interagire con i residui di cisteina ossidati delle proteine bersaglio e ridurli, ripristinando così la loro funzione e mantenendo l'omeostasi cellulare. I precisi ruoli fisiologici e i meccanismi di regolazione di TRP14 sono ancora in via di definizione, ma sta diventando chiaro che TRP14 è un attore significativo nella complessa rete di regolazione del redox cellulare.
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