Gli attivatori di TCP-1 γ (T-complex protein 1 gamma) appartengono a una specifica classe chimica di piccole molecole note per la loro capacità di modulare l'attività di TCP-1 γ, una proteina coinvolta in processi cellulari cruciali. Questi attivatori sono caratterizzati da una struttura chimica e da un meccanismo d'azione unici. La proteina TCP-1 γ, indicata anche come CCT3 (chaperonina contenente TCP1, subunità 3), è una subunità del complesso ad anello TCP-1, che fa parte della famiglia delle chaperonine. Le chaperonine svolgono un ruolo fondamentale nel ripiegamento delle proteine e nel controllo di qualità all'interno delle cellule, assistendo il corretto ripiegamento dei polipeptidi nascenti e facilitando il ripiegamento delle proteine mal ripiegate.
Gli attivatori di TCP-1 γ sono progettati per interagire specificamente con TCP-1 γ, determinando cambiamenti nella sua conformazione o attività. Questi composti chimici possono esercitare i loro effetti attraverso vari meccanismi, come il legame a TCP-1 γ in siti allosterici o la modulazione delle sue modifiche post-traduzionali. L'alterazione dell'attività di TCP-1 γ può avere conseguenze di vasta portata all'interno della cellula, influenzando il ripiegamento e la stabilità di proteine client coinvolte nei processi cellulari, tra cui la divisione cellulare, la trasduzione del segnale e l'organizzazione citoscheletrica. Puntando su TCP-1 γ, questi attivatori possono fornire informazioni sugli intricati meccanismi di regolazione che regolano l'omeostasi proteica e la funzione cellulare, rendendoli strumenti preziosi per la ricerca in biologia molecolare e cellulare. Gli scienziati stanno esplorando attivamente i meccanismi precisi e le potenziali applicazioni degli attivatori di TCP-1 γ per capire meglio come possono influire sui processi cellulari e scoprire nuove intuizioni sul ripiegamento delle proteine e sulla regolazione cellulare.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
ATP | 56-65-5 | sc-507511 | 5 g | $17.00 | ||
L'ATP è una fonte primaria di energia per molti processi cellulari, compreso il ripiegamento delle proteine. Nel contesto di TCP-1 γ, l'ATP fornisce l'energia necessaria per i cambiamenti conformazionali del complesso chaperoninico, consentendogli di catturare, ripiegare e rilasciare efficacemente i substrati proteici. L'idrolisi dell'ATP guida l'apertura e la chiusura del coperchio della chaperonina, facilitando l'incapsulamento e il ripiegamento del substrato. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Gli ioni magnesio (Mg2+) sono cofattori essenziali per l'idrolisi dell'ATP. Stabilizzano lo stato di transizione dell'ATP durante l'idrolisi, garantendo un efficiente trasferimento di energia all'interno del complesso chaperoninico. La presenza di MgCl2 aumenta l'attività catalitica di TCP-1 γ supportando le reazioni di ripiegamento proteico guidate dall'ATP. | ||||||
Guanosine 5′-triphosphate trisodium salt | 36051-31-7 | sc-215111 sc-215111A | 10 mg 25 mg | $45.00 $70.00 | ||
Il GTP può attivare TCP-1 γ in modo analogo all'ATP. Sebbene il GTP sia più comunemente associato a processi come la traduzione e la trasduzione del segnale, può anche sostenere il ripiegamento delle proteine mediato dalla chaperonina, fornendo energia e facilitando i cambiamenti conformazionali. | ||||||
Dimethyl Sulfoxide (DMSO) | 67-68-5 | sc-202581 sc-202581A sc-202581B | 100 ml 500 ml 4 L | $30.00 $115.00 $900.00 | 136 | |
Il DMSO può influenzare l'attività di TCP-1 γ alterando l'ambiente solvente. Può aumentare la solubilità dei substrati proteici idrofobici, rendendoli più accessibili al ripiegamento assistito dalla chaperonina. | ||||||
Sodium Chloride | 7647-14-5 | sc-203274 sc-203274A sc-203274B sc-203274C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $18.00 $23.00 $35.00 $65.00 | 15 | |
Il cloruro di sodio può influenzare TCP-1 γ modulando la forza ionica della soluzione. Le variazioni della concentrazione salina possono avere un impatto sulla stabilità della proteina e sulle interazioni all'interno del complesso chaperoninico, influenzando indirettamente la sua attività. all'interno del complesso chaperoninico. | ||||||