Gli attivatori della Syne-4 agiscono principalmente influenzando lo stato di fosforilazione delle proteine coinvolte nell'organizzazione del citoscheletro di actina, un processo in cui la Syne-4 svolge un ruolo significativo. Molti di questi attivatori, tra cui la forskolina e l'IBMX, aumentano i livelli di cAMP nelle cellule, che successivamente attivano la protein chinasi A (PKA). La PKA attivata può fosforilare le proteine coinvolte nell'organizzazione del citoscheletro di actina, potenziando indirettamente l'attività della Syne-4. L'anisomicina, un altro attivatore, attiva la via della proteina chinasi attivata dallo stress (SAPK)/JNK, coinvolta nell'organizzazione del citoscheletro di actina, potenziando indirettamente la funzione di Syne-4. Il dibutirril-cAMP, un analogo del cAMP permeabile alla membrana, ottiene un effetto simile attivando la PKA.
Alcuni attivatori della Syne-4 agiscono inibendo le fosfatasi proteiche e mantenendo lo stato di fosforilazione delle proteine coinvolte nell'organizzazione del citoscheletro di actina. L'acido okadaico e la caliculina A inibiscono le fosfatasi proteiche 1 e 2A, mantenendo così indirettamente lo stato attivo della Syne-4 e potenziandone il ruolo nel processo. La ciclosporina A, un inibitore della calcineurina, una fosfatasi, svolge una funzione simile. Altri attivatori, come l'H-89, la staurosporina, la rapamicina e il cloruro di litio, influenzano diverse chinasi che possono influenzare la fosforilazione di proteine coinvolte nell'organizzazione del citoscheletro di actina, potenziando indirettamente il ruolo della Syne-4 in questo processo.
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