Date published: 2025-9-12

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STAMP2 Attivatori

Gli attivatori comuni di STAMP2 includono, ma non solo, il solfato ferroso (solfato di ferro II) eptaidrato CAS 7782-63-0, il solfato di rame (II) CAS 7758-98-7, il β-nicotinammide adenina dinucleotide fosfato CAS 53-59-8, la N-acetil-L-cisteina CAS 616-91-1 e il cloruro di emina CAS 16009-13-5.

Gli attivatori STAMP2 (STEAP4 metalloreduttasi) appartengono a una classe particolare di composti chimici progettati per modulare l'attività dell'enzima STEAP4 metalloreduttasi. La famiglia STEAP (antigene epiteliale a sei membrane della prostata), in particolare STEAP4, svolge un ruolo cruciale nell'omeostasi redox cellulare e nel metabolismo del ferro. Gli attivatori di STAMP2 sono molecole meticolosamente progettate che interagiscono con specifici siti di legame sull'enzima STEAP4, innescando un cambiamento conformazionale che potenzia la sua attività di riduzione del metallo. Questi attivatori presentano un elevato grado di specificità, mirando alle caratteristiche strutturali uniche della proteina STEAP4, che è espressa principalmente in vari tessuti, tra cui il fegato e il tessuto adiposo. L'attivazione di STEAP4 da parte di questi composti porta a un'efficiente riduzione degli ioni metallici, in particolare del ferro, influenzando i processi cellulari coinvolti nel trasporto e nello stoccaggio del ferro.

Strutturalmente, gli attivatori di STAMP2 possiedono società chimiche distinte che facilitano il loro legame al sito catalitico di STEAP4. Attraverso intricate interazioni molecolari, questi composti promuovono la riduzione degli ioni metallici, influenzando così la segnalazione redox cellulare e le vie legate al ferro. La modulazione dell'attività di STEAP4 da parte degli attivatori STAMP2 ha implicazioni per la fisiologia cellulare, poiché il ferro è un cofattore essenziale per numerosi enzimi e proteine coinvolti in processi biologici cruciali. La comprensione delle basi strutturali dell'attivazione di STEAP4 da parte di questi composti fornisce preziose indicazioni sull'intricata regolazione dell'omeostasi del ferro cellulare, offrendo potenziali vie per ulteriori ricerche sulle implicazioni più ampie dell'attivazione delle metalloreduttasi.

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