La forskolina agisce con precisione sull'enzima adenilato ciclasi, provocando un aumento dell'AMP ciclico (cAMP), un messaggero secondario fondamentale per l'attivazione della protein chinasi A (PKA). Questa sequenza di attivazione pone le basi per la fosforilazione, una modificazione post-traduzionale essenziale nella regolazione dell'attività delle proteine. L'IBMX completa questo processo grazie alla sua azione inibitoria sulle fosfodiesterasi, enzimi responsabili della degradazione del cAMP, aumentando e prolungando il segnale avviato dalla forskolina.
Il sottile coinvolgimento della genisteina con le tirosin-chinasi altera i paesaggi di fosforilazione, portando potenzialmente all'attivazione di una varietà di proteine, comprese quelle non correlate al suo ruolo inibitorio primario. Gli esteri di forbolo come il PMA attivano specificamente la protein chinasi C (PKC), che fosforila le proteine bersaglio, mentre i mobilizzatori di calcio come la Ionomicina e la Tapsigargina, insieme allo ionoforo A23187, sfruttano il secondo messaggero universale calcio per avviare l'attivazione delle proteine attraverso le chinasi calmodulina-dipendenti. LY294002 e U0126 inibiscono selettivamente, rispettivamente, PI3K e MEK, che paradossalmente possono determinare l'attivazione di proteine diverse a causa della complessa interazione e dei meccanismi di compensazione insiti nelle reti di segnalazione cellulare. PD98059 e U0126, avendo come bersaglio MEK, modulano la via MAPK/ERK, influenzando lo stato di attivazione delle proteine a valle.
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