SerpinA1d Attivatori

Gli attivatori comuni di SerpinA1d includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, Dimetilsolfossido (DMSO) CAS 67-68-5, (-)-Epigallocatechina gallato CAS 989-51-5, Acido citrico sale trisodico CAS 68-04-2, Inibitore della tripsina, soia CAS 9035-81-8 e N-Etilmaleimide CAS 128-53-0.

Gli attivatori chimici della SerpinA3m agiscono attraverso vari meccanismi per aumentarne la stabilità e l'attività, garantendo che rimanga funzionale nell'ambiente cellulare. Il dimetilsolfossido, ad esempio, aumenta la permeabilità delle membrane cellulari, facilitando l'assorbimento della SerpinA3m e proteggendone la struttura, mantenendo così il suo stato attivo. La benzamidina interagisce con la SerpinA3m inibendo in modo competitivo proteasi come la tripsina, che altrimenti degraderebbero la SerpinA3m, consentendole di funzionare efficacemente. Analogamente, la presenza di composti come l'acido 4-aminobenzoico e l'inibitore della tripsina di soia serve a bloccare l'azione delle proteasi che colpiscono la SerpinA3m, prolungandone la durata di vita attiva all'interno della cellula. Il fosforamidone, inibendo le metalloproteasi, e l'N-etilmaleimide, modificando i residui di cisteina, contribuiscono entrambi alla conservazione della SerpinA3m, impedendone la disgregazione e sostenendo così il suo ruolo nel sistema cellulare.

Contribuendo ulteriormente all'attivazione della SerpinA3m, la clorochina eleva i livelli di pH endosomiale, influenzando l'attività delle proteasi e, di conseguenza, la stabilità della SerpinA3m. L'inibizione della transglutaminasi da parte della dansilcadaverina e il blocco dell'endocitosi mediata dai recettori possono portare a un accumulo di SerpinA3m all'interno delle cellule, potenziandone l'attività. Composti come l'alfa 1-antitripsina e l'epigallocatechina gallato agiscono per proteggere direttamente la SerpinA3m; l'alfa 1-antitripsina inattivando le proteasi e l'epigallocatechina gallato grazie alle sue proprietà antiossidanti, salvaguardando la struttura della SerpinA3m dallo stress ossidativo. Inoltre, la chelazione degli ioni calcio da parte del citrato di sodio riduce la funzione delle proteasi calcio-dipendenti, sostenendo indirettamente la stabilità e la funzione della SerpinA3m. Infine, l'etile 3-aminobenzoato metansolfonato altera la segnalazione cellulare, creando un ambiente che può stabilizzare la struttura o l'attività di SerpinA3m, assicurandone la funzione sostenuta nell'ambiente cellulare.