Selenoprotein M marker Inibitori

Gli inibitori comuni del marcatore della selenoproteina M includono, ma non sono limitati a, Ebselen CAS 60940-34-3, Auranofin CAS 34031-32-8, Nitrato d'argento CAS 7761-88-8, Cloruro di cadmio anidro CAS 10108-64-2 e Acetato di piombo (II) CAS 301-04-2.

Gli inibitori chimici del marcatore della selenoproteina M possono esercitare la loro influenza attraverso una serie di interazioni con il sito attivo della proteina o con i sistemi ad essa associati. L'ebselen, agendo come mimico della glutatione perossidasi, può interrompere l'equilibrio redox cruciale per la normale funzione del marcatore della selenoproteina M. L'auranofina ha come bersaglio la tioredoxina reduttasi, un enzima che condivide analogie funzionali con le selenoproteine, compreso il marcatore della selenoproteina M, compromettendo così potenzialmente i meccanismi antiossidativi che esso sostiene. Il nitrato d'argento può legarsi direttamente ai gruppi di selenolo all'interno del marcatore della selenoproteina M, fondamentale per la sua attività, provocandone l'inibizione. Il cloruro di cadmio e il cloruro di mercurio (II) possono interferire con il contenuto di selenio del marcatore della selenoproteina M, sostituendosi al selenio o formando legami ad alta affinità, con conseguente perdita della corretta configurazione e funzione della proteina.

Inoltre, l'acetato di piombo(II) e il cloruro di metilmercurio(II) possono legarsi ai siti attivi contenenti selenio all'interno del marcatore della selenoproteina M, inibendone l'attività. Il triossido di arsenico, noto per interagire con i tioli vicinali, può interferire con il residuo di selenocisteina del marcatore della selenoproteina M, mentre la selenazofurina compete con l'utilizzo del selenio, fondamentale per la sintesi del marcatore della selenoproteina M funzionale. L'esacloruro di tungsteno inibisce i molibdoenzimi, che sono spesso associati alle selenoproteine, influenzando così indirettamente l'attività del marcatore della selenoproteina M. L'ossido nitrico può alterare la struttura e la funzione delle selenoproteine, compreso il marcatore della selenoproteina M, determinandone l'inibizione. Infine, la clorochina, aumentando lo stress ossidativo, può sfidare la capacità antiossidativa del marcatore della selenoproteina M, con conseguente inibizione della sua normale funzione nell'ambiente cellulare.