Ribosomal Protein S25 Inibitori

I comuni inibitori della proteina ribosomiale S25 includono, a titolo esemplificativo, Harringtonin CAS 26833-85-2, Cicloeximide CAS 66-81-9, α-Sarcin CAS 86243-64-3, Anisomicina CAS 22862-76-6 ed Emetine CAS 483-18-1.

Gli inibitori chimici della proteina ribosomiale S25 agiscono colpendo direttamente varie fasi del percorso di sintesi proteica all'interno del ribosoma. L'arringtonina, ad esempio, ostacola la sintesi proteica impedendo l'associazione dell'aminoacil-tRNA con il sito A del ribosoma, compromettendo così il ruolo fondamentale della proteina ribosomiale S25 nell'avvio della traduzione. Analogamente, la cicloeximide ostacola la fase di traslocazione, bloccando essenzialmente la progressione del ribosoma lungo l'mRNA, compromettendo di fatto l'azione della proteina ribosomiale S25. La ricina e l'α-Sarcina attaccano entrambe il ribosoma a livello dell'rRNA, con la ricina che depurina l'rRNA e l'α-Sarcina che recide un legame specifico; entrambe determinano l'incapacità dei fattori di allungamento di associarsi al ribosoma e di conseguenza inibiscono la funzione della Proteina Ribosomiale S25. L'anisomicina e l'acido tenuazonico hanno come bersaglio l'attività della peptidiltrasferasi, un passaggio cruciale nella formazione di nuovi legami peptidici, e così facendo interrompono il processo di sintesi proteica in cui la proteina ribosomiale S25 svolge un ruolo importante.

Più avanti nello spettro degli inibitori, l'emetina e la pactamicina interrompono il processo di traduzione con meccanismi diversi: l'emetina si lega in modo irreversibile alla subunità ribosomiale 40S e la pactamicina ostacola la formazione del complesso di iniziazione, portando entrambe a un'inibizione del ruolo della proteina ribosomiale S25. La puromicina agisce come mimico dell'aminoacil-tRNA, determinando la terminazione prematura della catena polipeptidica in crescita, che inibisce la funzione della proteina ribosomiale S25 nell'allungamento della traduzione. L'acido fusidico blocca l'azione del fattore di allungamento G sul ribosoma, ostacolando indirettamente il ruolo della proteina ribosomiale S25 nell'avanzamento del ciclo di allungamento. La blasticidina S impedisce la formazione di legami peptidici, inibendo così la funzione della proteina ribosomiale S25 nel ribosoma. Infine, l'omoarringtonina si lega al ribosoma e blocca la fase di allungamento della sintesi proteica, esercitando un effetto inibitorio sul ruolo della proteina ribosomiale S25 in questo processo.