La profilina-1 è una proteina che lega l'actina e svolge un ruolo cruciale nella regolazione della polimerizzazione dell'actina, un processo fondamentale per la motilità, la divisione e la segnalazione cellulare. Legandosi all'actina monomerica (G-actina), Profilin-1 funge da regolatore critico della dinamica dell'actina controllando il pool di actina disponibile per la polimerizzazione in actina filamentosa (F-actina). Questa interazione è essenziale per l'organizzazione spaziale e temporale del citoscheletro di actina, che influisce su un'ampia gamma di processi cellulari, tra cui la forma delle cellule, l'adesione e la migrazione. La profilina-1 interagisce anche con fosfoinositidi e proteine contenenti tratti di poli-L-prolina, che mediano la sua partecipazione a varie vie di segnalazione e la sua localizzazione all'interno della cellula. Grazie a queste interazioni, Profilin-1 è coinvolto nella regolazione del traffico di membrana, nella trasduzione del segnale e nella risposta delle cellule ai segnali extracellulari. Il ruolo multiforme della Profilina-1 sottolinea la sua importanza nel mantenimento dell'omeostasi cellulare e il suo coinvolgimento nella fisiopatologia delle malattie quando è disregolata.
L'inibizione dell'attività o dell'espressione della Profilina-1 può avere un impatto significativo sulle funzioni cellulari interrompendo le dinamiche dell'actina e i processi cellulari associati. Meccanicamente, l'inibizione può avvenire attraverso diverse vie, tra cui il sequestro di Profilina-1 lontano dai monomeri di actina, l'interferenza con la sua capacità di legarsi all'actina o l'alterazione delle sue interazioni con i lipidi di membrana e altri partner di legame. Inoltre, le modifiche post-traduzionali di Profilin-1, come la fosforilazione, possono modulare la sua attività e le interazioni con l'actina e altre proteine, influenzando la dinamica complessiva della polimerizzazione dell'actina. La regolazione precisa di Profilin-1 è fondamentale per la sua funzione nel rimodellamento dell'actina e quindi la sua inibizione può portare a un'alterazione della morfologia cellulare, a un'alterazione della motilità e a un difetto delle vie di segnalazione. Ciò sottolinea la complessità dell'inibizione di Profilin-1, dato il suo ruolo centrale nella dinamica del citoscheletro di actina e gli effetti ad ampio raggio sulla fisiologia cellulare. La comprensione dei meccanismi attraverso i quali Profilin-1 può essere inibito offre spunti di riflessione sulla regolazione del citoscheletro di actina e sulla possibilità di influenzare il comportamento cellulare in vari contesti.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La citocalasina D è un composto naturale che agisce come potente inibitore della polimerizzazione dell'actina legandosi ai complessi profilina-actina. Distrugge l'assemblaggio dei filamenti di actina e viene spesso utilizzato nella ricerca per studiare il citoscheletro. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
La latrunculina A è un altro prodotto naturale che inibisce la polimerizzazione dell'actina sequestrando i complessi profilina-actina. È stato ampiamente utilizzato nella ricerca per studiare la dinamica dell'actina e la motilità cellulare. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
SMIFH2 è un piccolo inibitore molecolare che interrompe il legame di profilina-1 ai monomeri di actina, inibendo così la polimerizzazione dell'actina. È stato utilizzato negli studi per indagare il ruolo di profilina-1 nei processi cellulari. | ||||||