Date published: 2026-1-12

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PRMT7 Attivatori

Gli attivatori PRMT7 più comuni includono, ma non solo, l'ademetionina CAS 29908-03-0, la vitamina B12 CAS 68-19-9, l'acido folico CAS 59-30-3, la betaina CAS 107-43-7 e il NAD+, acido libero CAS 53-84-9.

La proteina arginina metiltransferasi 7 (PRMT7) è un enzima appartenente alla famiglia delle PRMT, che catalizza la metilazione dei residui di arginina su varie proteine, influenzandone la funzione, la localizzazione e l'interazione con altre proteine. La PRMT7 è unica tra le PRMT grazie alla sua specificità per la monometilazione dei residui di arginina, una modificazione post-traslazionale che svolge ruoli critici nella regolazione dell'espressione genica, nella riparazione del DNA, nella trasduzione del segnale e nell'elaborazione dell'RNA. La diversità funzionale di PRMT7 è sottolineata dal suo coinvolgimento in numerosi processi cellulari, tra cui la regolazione della pluripotenza delle cellule staminali, la differenziazione e la risposta allo stress. Modificando gli istoni e le proteine non istoniche, PRMT7 partecipa attivamente al rimodellamento della cromatina e alla modulazione della trascrizione, contribuendo alla regolazione fine dei modelli di espressione genica essenziali per l'omeostasi cellulare e lo sviluppo.

L'attivazione di PRMT7 è regolata in modo intricato e dipende dalla sua interazione con i substrati e altri cofattori all'interno dell'ambiente cellulare. Questa regolazione avviene attraverso meccanismi che assicurano che PRMT7 sia localizzato in modo appropriato all'interno della cellula e sia disponibile per interagire con i suoi substrati specifici. Le vie di segnalazione cellulare che influenzano le modifiche post-traduzionali di PRMT7 stesso, come la fosforilazione, possono modulare la sua attività enzimatica, influenzando la sua capacità di metilare i residui di arginina bersaglio. Inoltre, i livelli di espressione di PRMT7 sono soggetti a regolazione da parte di vari stimoli esterni, compresi i segnali di stress, che possono indurre cambiamenti nell'attività di PRMT7 attraverso alterazioni della sua trascrizione e traduzione. Questa regolazione dinamica di PRMT7 assicura che l'attività dell'enzima sia esattamente coordinata con le esigenze della cellula, consentendole di rispondere alle mutevoli condizioni ambientali e alle richieste cellulari. L'attivazione e la funzione di PRMT7 evidenziano la complessità della regolazione cellulare e l'importanza della metilazione dell'arginina nell'orchestrazione di processi biologici critici.

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