phosphatasefamily surface anchored protein Inibitori

Gli inibitori comuni delle proteine ancorate alla superficie della famiglia della fosfatasi includono, ma non sono limitati a, l'Acido Okadaico CAS 78111-17-8, la Calyculin A CAS 101932-71-2, l'Endothall CAS 145-73-3, la Cantharidin CAS 56-25-7 e la Fostriecin CAS 87860-39-7.

Gli inibitori chimici delle proteine ancorate alla superficie della famiglia delle fosfatasi agiscono principalmente impedendo la de-fosforilazione dei substrati proteici. Composti come l'acido okadaico, la caliculina A e la microcistina LR inibiscono le fosfatasi proteiche 1 e 2A, regolatori essenziali nei processi di de-fosforilazione controllati dalle proteine ancorate in superficie della famiglia delle fosfatasi. Questi inibitori mantengono uno stato fosforilato nei substrati proteici ostacolando l'azione di PP1 e PP2A, responsabili dell'inversione della fosforilazione. La fosforilazione sostenuta può alterare lo stato funzionale delle proteine, che altrimenti sarebbe modulato dall'attività delle proteine ancorate alla superficie della famiglia delle fosfatasi. Inoltre, composti come la Cantharidin, la Norcantharidin e la Rubratoxin B, noti per inibire le stesse fosfatasi, in particolare la PP2A, contribuiscono all'inibizione con un meccanismo simile, impedendo l'attività di fosfatasi delle proteine ancorate alla superficie della famiglia delle fosfatasi.

Inoltre, anche l'Endothall e la Fostriecina sono coinvolti nell'inibizione delle proteine ancorate in superficie della famiglia delle fosfatasi attraverso il bersaglio delle fosfatasi proteiche. L'Endothall interrompe l'azione delle fosfatasi proteiche in generale, mentre la Fostriecina mostra una selettività verso PP2A rispetto a PP1, il che implica un'inibizione più mirata della via di de-fosforilazione. La tautomicina, un altro inibitore, esercita il suo effetto inibendo selettivamente PP1 e PP2A, portando a un'inibizione indiretta dell'attività fosfatasica delle proteine ancorate in superficie della famiglia delle fosfatasi. Gli stati non fosforilati di alcuni substrati proteici che sono tipicamente mantenuti dall'attività delle proteine ancorate alla superficie della famiglia delle fosfatasi sono quindi conservati nella loro forma fosforilata. Anche il salubrinale e la ciclosporina A, sebbene attraverso vie distinte che coinvolgono rispettivamente l'eIF2α e la calcineurina, contribuiscono all'inibizione complessiva delle proteine ancorate alla superficie della famiglia delle fosfatasi influenzando specifiche cascate di fosforilazione-defosforilazione. Infine, l'ossido di fenilarsina interrompe la funzione delle tirosin-fosfatasi proteiche, aggiungendo un ulteriore strato attraverso il quale viene mantenuto lo stato di fosforilazione delle proteine regolate dalla famiglia di fosfatasi della proteina ancorata alla superficie.