Date published: 2025-9-17

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PCDHA5 Inibitori

I comuni inibitori di PCDHA5 includono, ma non solo, l'actinomicina D CAS 50-76-0, l'α-amanitina CAS 23109-05-9, la doxorubicina CAS 23214-92-8, la 5-azacitidina CAS 320-67-2 e la mitramicina A CAS 18378-89-7.

Gli inibitori di PCDHA5 rappresenterebbero un gruppo di entità chimiche specificamente progettate per modulare l'attività della proteina codificata dal gene PCDHA5, che è un membro della famiglia di geni della protocaderina alfa. Le protocaderine sono un sottoinsieme della superfamiglia delle caderine e sono note per il loro ruolo nell'adesione e nella comunicazione cellula-cellula. PCDHA5, o protocaderina alfa 5, è coinvolta nella creazione e nel mantenimento di specifiche connessioni cellula-cellula nel sistema nervoso. Si ritiene che il prodotto proteico di PCDHA5 svolga un ruolo nella formazione delle reti sinaptiche e nel patterning delle connessioni neurali. Gli inibitori di PCDHA5 mirerebbero ai domini funzionali di questa proteina o alla sua capacità di interagire con altre molecole, con l'obiettivo di modulare il suo ruolo nell'adesione e nella segnalazione cellulare senza interrompere il sistema di adesione globale mediato dalle caderine.

La progettazione e lo sviluppo di inibitori di PCDHA5 dovrebbero basarsi su una comprensione approfondita della struttura e della funzione della proteina. Una conoscenza dettagliata dei domini extracellulari della caderina, che mediano interazioni omofile ed eterofile con altre proteine caderine, sarebbe particolarmente importante, in quanto si tratta probabilmente di siti chiave per il legame dell'inibitore. Inoltre, anche il dominio citoplasmatico di PCDHA5, che può interagire con le proteine di segnalazione e di impalcatura intracellulari, sarà oggetto di studio. Tecniche come la cristallografia a raggi X, la microscopia crioelettronica o la risonanza magnetica nucleare (NMR) potrebbero essere impiegate per chiarire la struttura della proteina a un livello dettagliato, se tali dati sono disponibili. Questa conoscenza strutturale, integrata da studi sul modello di espressione della proteina, sulle modifiche post-traduzionali e sul suo ruolo all'interno del tessuto neurale, informerebbe la progettazione di molecole in grado di interagire selettivamente con PCDHA5.

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