Gli inibitori chimici della neuraminidasi del Clostridium perfringens comprendono una serie di composti che hanno come bersaglio il sito attivo dell'enzima, fondamentale per la sua funzione di scissione dei residui di acido sialico. L'oseltamivir agisce imitando lo stato di transizione del substrato dell'acido sialico della neuraminidasi, bloccando efficacemente la capacità dell'enzima di elaborare e rilasciare virioni progenitori. Zanamivir, dall'azione simile, assomiglia strutturalmente allo stato di transizione durante la scissione dell'acido sialico, impedendo così all'enzima di svolgere il suo ruolo. Peramivir e Laninamivir interagiscono entrambi con il sito attivo della neuraminidasi. Il Peramivir imita la struttura dell'acido sialico nel suo stato scisso per ostacolare la funzione dell'enzima, mentre il Laninamivir si lega al sito attivo, riducendone l'attività e impedendo il rilascio di particelle virali.
Inoltre, il DANA, un analogo dell'acido sialico, esercita i suoi effetti inibitori occupando il sito attivo della neuraminidasi, impedendo la scissione dei residui di acido sialico dalle glicoproteine o dai glicolipidi dell'ospite Il metabolita attivo dell'Oseltamivir, l'Oseltamivir carbossilato, si lega al sito attivo della neuraminidasi per bloccarne la funzione. Anche la siastatina B e l'acido fluorosialico inibiscono la neuraminidasi legandosi al suo sito attivo; la siastatina B blocca la scissione dei legami glicosidici degli acidi sialici, mentre l'acido fluorosialico, un altro analogo dell'acido sialico, impedisce l'attività dell'enzima occupando il sito attivo. Il glucosio pentagalloilico si lega alla neuraminidasi, inducendo cambiamenti conformazionali che determinano la perdita dell'attività enzimatica, inibendo così il rilascio e la diffusione dei componenti batterici. Ciascuna di queste sostanze chimiche colpisce selettivamente la neuraminidasi, inibendone efficacemente la funzione attraverso l'aggancio diretto al sito attivo dell'enzima e imitando o bloccando il suo substrato naturale, l'acido sialico.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Oseltamivir phosphate | 204255-11-8 | sc-208135 sc-208135A | 10 mg 200 mg | $175.00 $637.00 | 5 | |
L'oseltamivir inibisce la neuraminidasi mimando lo stato di transizione del suo substrato acido sialico, impedendo così la scissione dei residui di acido sialico e il rilascio di virioni progenitori. | ||||||
Zanamivir | 139110-80-8 | sc-208495 | 1 mg | $265.00 | 6 | |
Zanamivir si lega al sito attivo della neuraminidasi, strutturalmente simile allo stato di transizione durante la scissione dell'acido sialico, inibendo così la sua attività enzimatica. | ||||||
Peramivir | 330600-85-6 | sc-478569 | 1 mg | $311.00 | ||
Il peramivir interagisce con il sito attivo della neuraminidasi e ne blocca la funzione imitando la struttura dell'acido sialico nel suo stato scisso. | ||||||
Laninamivir | 203120-17-6 | sc-488700 sc-488700A sc-488700B sc-488700C sc-488700D sc-488700E | 500 µg 5 mg 50 mg 100 mg 250 mg 1 g | $403.00 $2657.00 $17855.00 $26879.00 $40295.00 $69365.00 | ||
Il laninamivir si lega al sito attivo della neuraminidasi, riducendone l'attività e inibendo così la replicazione virale, impedendo il rilascio di particelle virali. | ||||||
N-Acetyl-2,3-dehydro-2-deoxyneuraminic acid | 24967-27-9 | sc-215433 sc-215433A sc-215433B | 5 mg 10 mg 25 mg | $165.00 $273.00 $538.00 | ||
Il DANA, o acido 2,3-deidro-2-deossi-N-acetilneuraminico, è un analogo dell'acido sialico che inibisce la neuraminidasi legandosi al suo sito attivo e impedendole di scindere i residui di acido sialico. | ||||||
Siastatin B microbial | 54795-58-3 | sc-215851 | 5 mg | $421.00 | ||
La siastatina B inibisce la neuraminidasi legandosi al suo sito attivo, bloccando la scissione dei legami glicosidici degli acidi sialici su glicoproteine o glicolipidi. | ||||||
1,2,3,4,6-Penta-O-galloyl-β-D-glucopyranose | 14937-32-7 | sc-220537 | 10 mg | $292.00 | ||
Il glucosio pentagalloilico può inibire la neuraminidasi legandosi all'enzima e provocando cambiamenti conformazionali che portano alla perdita della sua attività enzimatica. | ||||||