Date published: 2025-9-12

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Myosin 18B Inibitori

I comuni inibitori della miosina 18B includono, ma non sono limitati a, la 5-azacitidina CAS 320-67-2, la tricostatina A CAS 58880-19-6, l'acido retinoico, tutti i trans CAS 302-79-4, la rapamicina CAS 53123-88-9 e il LY 294002 CAS 154447-36-6.

Gli inibitori della miosina 18B rappresentano una classe di composti che hanno come bersaglio specifico la proteina miosina 18B, un membro della famiglia delle proteine motorie basate sull'actina. Le miosine svolgono un ruolo chiave in diversi processi cellulari, tra cui il trasporto intracellulare, la divisione cellulare e il mantenimento dell'architettura cellulare attraverso le interazioni con i filamenti di actina. La miosina 18B si distingue in particolare per le sue caratteristiche strutturali non convenzionali rispetto alle altre miosine, con un dominio di coda C-terminale aggiuntivo che interagisce con altri componenti citoscheletrici e con le vie di segnalazione cellulare. Si ritiene che questa proteina influenzi l'organizzazione dei filamenti di actina e quindi la sua inibizione ha implicazioni per la regolazione del movimento cellulare e dell'integrità strutturale. Gli inibitori della miosina 18B funzionano tipicamente interferendo con la sua attività ATPasica o modulando il suo legame con i filamenti di actina, con conseguenti alterazioni della dinamica citoscheletrica.Dal punto di vista chimico, gli inibitori della miosina 18B sono diversi e possono includere sia piccole molecole organiche che inibitori basati su peptidi, con alcuni composti progettati per legarsi specificamente a caratteristiche strutturali uniche della miosina 18B. Queste molecole possono essere sviluppate per interrompere le sue interazioni con i partner di legame o per alterare il suo stato conformazionale, che può interferire con la sua capacità di partecipare alle funzioni meccaniche e di segnalazione. Comprendendo le caratteristiche biofisiche della miosina 18B, i ricercatori possono creare inibitori che agiscono su domini specifici, tra cui l'interfaccia di legame con l'actina o il dominio motore dell'ATPasi. La diversità strutturale di questi inibitori consente una serie di effetti modulatori sulla funzione della proteina, a seconda delle interazioni molecolari mirate, fornendo uno strumento prezioso per indagare i ruoli più ampi della miosina 18B nella meccanica cellulare e nelle reti di segnalazione.

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