Mucina 1 (MUC1) è una glicoproteina transmembrana che è ampiamente glicosilata e svolge un ruolo cruciale nella funzione protettiva delle superfici mucosali contro i patogeni e i danni meccanici. La sua struttura consiste in un ampio dominio extracellulare con numerose ripetizioni in tandem ricche di residui di serina, treonina e prolina, che sono siti per la glicosilazione O-linked. Queste ripetizioni in tandem contribuiscono alla formazione di uno strato denso di glicoproteine sulle superfici delle cellule epiteliali. La molecola possiede anche un dominio transmembrana e una coda citoplasmatica, che è stata implicata in diversi percorsi di trasduzione del segnale.
Gli inibitori della mucina 1 sono composti progettati per mirare specificamente e modulare l'attività o l'espressione di MUC1. Data l'ampia gamma di modifiche post-traduzionali e la struttura unica di MUC1, questi inibitori potrebbero impiegare vari meccanismi. Alcuni potrebbero interferire con il processo di glicosilazione di MUC1, influenzando la sua stabilità e funzione sulla superficie cellulare. Altri potrebbero mirare alle interazioni di MUC1 con i suoi partner di legame o influenzare i percorsi di trasduzione del segnale associati alla sua coda citoplasmatica. Modulando la funzione o l'espressione di MUC1, questi inibitori possono influenzare vari processi fisiologici, come l'adesione cellulare, la segnalazione e la protezione delle superfici mucosali.
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