Date published: 2025-9-11

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LOC113230 Inibitori

I comuni inibitori di LOC113230 includono, ma non solo, LY 294002 CAS 154447-36-6, Rapamicina CAS 53123-88-9, Wortmannin CAS 19545-26-7, PD 98059 CAS 167869-21-8 e SB 203580 CAS 152121-47-6.

Gli inibitori di LOC113230 comprendono una serie di composti chimici che interagiscono con varie vie di segnalazione cellulare e processi biologici che, se influenzati, potrebbero portare all'inibizione funzionale di LOC113230. Ad esempio, composti come LY294002 e Wortmannin sono inibitori di PI3K che impediscono la fosforilazione di PIP2 in PIP3, un passaggio critico per l'attivazione della via AKT. Poiché LOC113230 potrebbe dipendere dalla segnalazione PI3K/AKT per la sua attività, l'inibizione di questa via può portare alla sua soppressione funzionale. La rapamicina, un inibitore di mTOR, agisce sopprimendo l'attività del complesso mTORC1, che potrebbe ridurre l'attività delle proteine che dipendono dalla fosforilazione mediata da mTORC1, tra cui potenzialmente LOC113230.

Inoltre, gli inibitori della via MAPK/ERK, quali PD98059 e U0126, bloccano l'attivazione di ERK1/2. Se l'attività di LOC113230 è regolata attraverso la segnalazione di MAPK/ERK, questi inibitori ridurranno efficacemente la sua funzione. Analogamente, SB203580 e SP600125 inibiscono rispettivamente le vie p38 MAPK e JNK. L'inibizione di queste vie potrebbe portare a una diminuzione dell'attività di LOC113230 se è modulato o coinvolto nella segnalazione della risposta allo stress mediata da p38 MAPK o JNK. Composti come la brefeldina A interrompono il traffico di proteine, il che potrebbe inibire LOC113230 se la sua localizzazione cellulare è fondamentale per la sua funzione. Anche gli inibitori del metabolismo energetico, come il 2-Deossi-D-glucosio e la Palmitoil-DL-carnitina, potrebbero sopprimere l'attività di LOC113230 se questa dipende dall'ATP o dai livelli di energia cellulare. Infine, l'inibitore dell'autofagia 3-metiladenina e l'inibitore lisosomiale clorochina potrebbero inibire LOC113230 impedendo il ricambio o la degradazione di componenti cellulari che potrebbero regolare la funzione della proteina.

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