Date published: 2025-9-18

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KRTAP13-4 Inibitori

I comuni inibitori della KRTAP13-4 includono, ma non solo, la 5-azacitidina CAS 320-67-2, la tricostatina A CAS 58880-19-6, l'idrossiurea CAS 127-07-1, l'actinomicina D CAS 50-76-0 e l'α-amenitina CAS 23109-05-9.

Gli inibitori di KRTAP13-4 rappresentano una classe di composti chimici che hanno come bersaglio la proteina 13-4 associata alla cheratina (KRTAP13-4). Le proteine KRTAP sono componenti strutturali coinvolte nella regolazione delle fibre di cheratina, elementi essenziali nella formazione di capelli e unghie. La KRTAP13-4, in particolare, fa parte di una famiglia di proteine che interagiscono con i filamenti intermedi di cheratina, influenzandone la stabilità, l'assemblaggio e l'integrità strutturale. Gli inibitori di KRTAP13-4 sono progettati per modulare questa interazione legandosi o modificando selettivamente KRTAP13-4, influenzando così la dinamica strutturale dei filamenti di cheratina. Questi composti possono interrompere o alterare la formazione e la stabilità delle fibre di cheratina interferendo con il ruolo di KRTAP13-4 nell'organizzazione dei filamenti di cheratina.Dal punto di vista chimico, gli inibitori di KRTAP13-4 possono appartenere a varie classi, tra cui piccole molecole, peptidi o biomolecole più grandi. I loro meccanismi d'azione possono comportare un legame diretto con la proteina KRTAP13-4 per bloccare la sua interazione con la cheratina o altre proteine associate, oppure possono alterare indirettamente la sua attività attraverso la modulazione di vie di segnalazione a monte o a valle coinvolte nella regolazione della cheratina. Strutturalmente, questi inibitori possono essere caratterizzati da diversi gruppi funzionali che consentono un legame specifico ai siti attivi chiave della proteina KRTAP13-4. Questa selettività è essenziale per garantire che la proteina KRTAP13-4 sia in grado di interagire con la cheratina o con altre proteine associate. Questa selettività è essenziale per garantire che gli inibitori agiscano sulla proteina bersaglio senza causare disturbi diffusi ad altre proteine associate alla cheratina o alle funzioni cellulari. Lo sviluppo e la caratterizzazione degli inibitori di KRTAP13-4 richiedono una comprensione dettagliata della struttura della proteina e dei suoi partner di legame per progettare composti che siano efficaci e specifici nella loro azione.

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